berWir haben aus der Leber der Ratte eine Proteinfraktion gewonnen, die Fructose bei Gegenwart von Adenosintriphosphat (A.T.P.) und Magnesiumionen phosphoryliert, mit Glucose aber nicht reagiert. Cori d3 Neinl) haben nachgewiesen, dass im Muskel Fructose und Glucose durch zwei vorschiedene Fermente phosphoryliert werden. Dieselben Autoren geben an, dass sie auch Anhaltspunkte fur das Vorkommen einer besonderen Fructokinase in der Leber gewonnen haben, ohne indessen experimentelle Belege mitzuteilen. Vestling und Mitarbeiter 2, haben gefunden, dass Homogenate aus Rattenleber nur Fructose, nicht aber Glucose phosphorylieren. Das Vorkommen eines spezifisch auf die Fructose eingestellten Ferments in der Leber ist von grossem Interesse ; denn eine Reihe alterer und neuerer Beobachtungen zeigen, dass sich in vielen Fallen die Fructose im tierischen Organis-mu8 anders verhalt als die Glucose3).Aus dem frischen Organ erhiilt man leicht Extrakte, welche die Glucose nicht oder nur sehr wenig, die Fructose dagegen gut phosphorylieren. Diese Extrakte enthalten trotzdem Glucokinase ; aber der entstehende Phosphorsaureester der Glucose wird durch die Leberphosphatase offenbar so rasch gespalten, dass er sich nicht anhiiufen kann.Wir sind bei unseren Versuchen von einem Acetontrockenpulver der Rattenleber ausgegangen. Dasselbe wurde zur Herstellung des Rohextraktes mit Wasser oder verdunnter Phosphatpufferlosung extrahiert. Die Aufarbeitung erfolgte unter Eiskuhlung. Durch Ammoniumsulfat von etwa 20 yo Sattigung (Sattigungskonzentration bei Zimmertemperatur) lasst sich ein grosser Teil der Glucokinase entfernen; zwischen 20% und 50% Sattigung fallt die Fructokinase aus.
