Cytoplasmic l -Asparaginase: Isolation of a Defective Strain and Mapping of ansA

Abstract

An Escherichia coli mutant defective in the production of cytoplasmic l -asparaginase I has been isolated. The mutation ( ansA ) has been mapped between the gap and pncA loci at 39 min on the E. coli map.

Regulation of Escherichia coli -asparaginase II and -aspartase by the fnr gene-product

“…gal, trpA, trpR, rpsL, fiw-2 [10] AlacU169, araD139, rpsL, gvrA, non [13] AlacU169, araD139, rpsl. gvrA, non, fnr-250 [ 13] ansA, rpsL [14] endA1, thi-1, hsdR17, supE44 [5] ~' The mutant strains GU8, 26 and 36 are derived from this strain. b This strain, derived from slrain 294 [5], is probably also ansA fnr (see text).…”

“…The fnr--strains contain only 20% or < 2% of the activity of their fnr+-counterparts when grown under anaerobic conditions; furthermore, transformation of fnr--strains with a recombinant plasmid (pGS24) containing the fnr + gene results in high levels of anaerobically synthesised Lasparaginase II activity, which are in fact several times in excess of those in the wild-type fnr + strains. strain [14] already lacking L-asparaginase I, in an attempt to obtain specific L-asparaginase II-negarive mutants. Western blot analysis (data not shown) indicates that the anaerobic level of Lasparaginase II activity in these strains approximately parallels the amount of cross-reacting protein produced.…”

Distinct physiological roles for the two l-asparaginase isozymes of Escherichia coli

“…There is evidence that L-asparaginase I (AnsA) plays a role in E. coli in the utilisation of Lasparagine as a nitrogen source [13] and it presumably functions to degrade L-asparagine when it has accumulated to an appropriate intracellular concentration. However, the role of the high affinity L-asparaginase II has never been determined.…”

L-asparaginase: new approaches to improve pharmacological characteristics

“…Аспарагиназы 1-го типа (цитоплазменные) конститутивны, то есть синтезируются в клетке постоянно, при этом экспрессия кодирующих их генов не зависит от наличия субстрата (аспарагина). Эти аспарагиназы обладают высокими К м к аспарагину (3,5 мМ) и активны также по отношению к глутамину [9].…”

“…Общий синтез белка снижается (5), однако в то же время происходит предпочтительная трансляция субпопуляций мРНК, которые кодируют в зависимости от условий либо защищающие клетку белки, либо белки, вовлеченные в апоптоз. Один из таких управляющих белков -активирующий транскрипцию фактор 4 (ATF4): его активация (6) может привести как к экспрессии генов, приводящих к синтезу белков, способствующих выживанию клетки (7,8), так и к экспрессии проапоптотических факторов (9). Белки первой группы будут способствовать выживанию клетки и снижать дефицит аспарагина (2, 10); белки второй группы в конце концов приведут к клеточной гибели -апоптозу (11).…”