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Recebido em 12/7/06; aceito em 1/12/06; publicado na web em 24/7/07 LIPASE IMMOBILIZATION IN SODIUM CASEINATE/GLYCEROL FILM: APPLICATION IN ESTER SYNTHESIS. Lipases from different sources were immobilized in sodium caseinate/glycerol film and used in the esterification reactions of aliphatic acids with alcohols in the presence of organic solvents. Lipases from Pseudomonas sp and Rhizopus oryzae were selected and the influence of several parameters was analyzed, including: lipase loading, organic solvent polarity, reaction temperature, chain length of alcohol and acid and enzyme/support reuse. For comparison, free enzymes were used under similar experimental conditions. Keywords: sodium caseinate/glycerol; lipases; immobilization. INTRODUÇÃOAs enzimas apresentam várias propriedades que as tornam atrativas como catalisadores para biotransformações, destacando-se o uso na indústria químico-farmacêutica. Estas proteínas são catalisadores versáteis, existindo em geral um processo enzimático equivalente para cada tipo de reação orgânica [1][2][3] .A partir da década 80 tem sido observado um interesse crescente no desenvolvimento de técnicas de imobilização de enzimas e/ou microrganismos, visando minimizar os efeitos causados pelo seu uso em ambientes adversos, tais como solventes orgânicos, variações no pH e/ou altas temperaturas 1,4 . A imobilização do biocatalisador em um suporte, sem prejuízo de sua atividade por um período razoável de tempo, pode assegurar sua repetida utilização ou mesmo o uso em reatores contínuos, resultando em economia nos processos industriais. Assim, de modo geral, a utilização de materiais imobilizados além de diminuir o custo por análise, aumenta a rapidez e a exatidão do processo [4][5][6] .Um dos fatores que sempre deve ser considerado na utilização de um determinado sistema de imobilização é o tipo de interação entre o suporte e o biocatalisador, que pode influenciar diretamente na estabilidade e nos efeitos cinéticos da catálise 1,4-9 . Os processos de imobilização podem ocorrer por adsorção ou ligação da enzima em um material insolúvel, pelo uso de um reagente multifuncional através de ligações cruzadas 10,11 , por confinamento em matrizes formadas por géis poliméricos 12,13 , por encapsulação em membranas poliméricas 12,14 e em micelas reversas 15,16 .Outra técnica também utilizada, apesar de não manter uma barreira física entre a enzima e o meio reacional, é o sistema bi ou trifásico. Pesquisas recentes têm demonstrado a utilização de novos materiais para imobilização de enzimas, destacando-se os líquidos iônicos com formação de sistemas trifásicos 17-21 , as nanopartículas de sílica funcionalizada e nanocompósitos de sílica-ouro [22][23][24] .Duas das técnicas de imobilização mais utilizadas são, provavelmente, as de inclusão ou microencapsulação através do confinamento dos biocatalisadores em polímeros insolúveis (formando filmes), ou em microcápsulas. Uma das principais vantagens da utilização destas técnicas é que a enzima não interage quimicamente com o polímero, evitando a des...
Recebido em 12/7/06; aceito em 1/12/06; publicado na web em 24/7/07 LIPASE IMMOBILIZATION IN SODIUM CASEINATE/GLYCEROL FILM: APPLICATION IN ESTER SYNTHESIS. Lipases from different sources were immobilized in sodium caseinate/glycerol film and used in the esterification reactions of aliphatic acids with alcohols in the presence of organic solvents. Lipases from Pseudomonas sp and Rhizopus oryzae were selected and the influence of several parameters was analyzed, including: lipase loading, organic solvent polarity, reaction temperature, chain length of alcohol and acid and enzyme/support reuse. For comparison, free enzymes were used under similar experimental conditions. Keywords: sodium caseinate/glycerol; lipases; immobilization. INTRODUÇÃOAs enzimas apresentam várias propriedades que as tornam atrativas como catalisadores para biotransformações, destacando-se o uso na indústria químico-farmacêutica. Estas proteínas são catalisadores versáteis, existindo em geral um processo enzimático equivalente para cada tipo de reação orgânica [1][2][3] .A partir da década 80 tem sido observado um interesse crescente no desenvolvimento de técnicas de imobilização de enzimas e/ou microrganismos, visando minimizar os efeitos causados pelo seu uso em ambientes adversos, tais como solventes orgânicos, variações no pH e/ou altas temperaturas 1,4 . A imobilização do biocatalisador em um suporte, sem prejuízo de sua atividade por um período razoável de tempo, pode assegurar sua repetida utilização ou mesmo o uso em reatores contínuos, resultando em economia nos processos industriais. Assim, de modo geral, a utilização de materiais imobilizados além de diminuir o custo por análise, aumenta a rapidez e a exatidão do processo [4][5][6] .Um dos fatores que sempre deve ser considerado na utilização de um determinado sistema de imobilização é o tipo de interação entre o suporte e o biocatalisador, que pode influenciar diretamente na estabilidade e nos efeitos cinéticos da catálise 1,4-9 . Os processos de imobilização podem ocorrer por adsorção ou ligação da enzima em um material insolúvel, pelo uso de um reagente multifuncional através de ligações cruzadas 10,11 , por confinamento em matrizes formadas por géis poliméricos 12,13 , por encapsulação em membranas poliméricas 12,14 e em micelas reversas 15,16 .Outra técnica também utilizada, apesar de não manter uma barreira física entre a enzima e o meio reacional, é o sistema bi ou trifásico. Pesquisas recentes têm demonstrado a utilização de novos materiais para imobilização de enzimas, destacando-se os líquidos iônicos com formação de sistemas trifásicos 17-21 , as nanopartículas de sílica funcionalizada e nanocompósitos de sílica-ouro [22][23][24] .Duas das técnicas de imobilização mais utilizadas são, provavelmente, as de inclusão ou microencapsulação através do confinamento dos biocatalisadores em polímeros insolúveis (formando filmes), ou em microcápsulas. Uma das principais vantagens da utilização destas técnicas é que a enzima não interage quimicamente com o polímero, evitando a des...
The opium poppy (Papaver somniferum) belongs to the group of latex-containing plants. Latex is the milky-like fluid within laticifer cells. In this study, poppy latex was analyzed with respect to ultrastructure, alkaloid, and protein content. The main goal of this project was the examination of the proteins by two-dimensional gel electrophoresis. In a proteomics approach, we investigated two main fractions of the latex, namely the cytosolic serum and the sedimented fraction containing the alkaloid-accumulating vesicles. Of the serum, representing the protein-rich part of the latex, 75 spots were analyzed by internal peptide microsequencing, followed by a database searching. For 69 proteins a function could be assigned due to homology to known proteins, whereas six spots could not be identified. Furthermore, codeinone reductase, a representative of the specific enzyme system in morphine biosynthesis, could be detected within the cytosolic serum fraction. In the vesicle-containing pellet, 23 protein spots were analyzed. An attempt was also made to separate the vesicle pellet by density centrifugation, followed by investigation of the alkaloid content, ultrastructure, and protein pattern. This study describes the first database of soluble proteins present in the latex of P. somniferum
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