Cultivation conditions and properties of extracellular crude lipase from the psychrotrophic fungus Penicillium chrysogenum 9′

Bancerz, Renata; Ginalska, Grażyna; Fiedurek, J.; Gromada, A.

doi:10.1007/s10295-005-0235-0

Cited by 47 publications

(29 citation statements)

References 24 publications

(20 reference statements)

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…The metalchelating agent EDTA and the esterase inhibitor, eserine, appeared to have no signiWcant eVect on B. adusta R59 lipase activity at the concentrations tested, indicating that the lipase is not dependent on a metal cofactor at its active site (Table 4). In contrast, lipases from Flavobacterium odoratum [18] and Penicillium chrysogenum 9Ј [4] are metal-dependent enzymes.…”

Section: Evect Of Inhibitors On the Native Lipase Activitymentioning

confidence: 89%

A novel thermostable lipase from Basidiomycete Bjerkandera adusta R59: characterisation and esterification studies

Bancerz

Ginalska

2007

J Ind Microbiol Biotechnol

View full text Add to dashboard Cite

Microbial lipases are widely diversified in their enzymatic properties and substrate specificities, which make them very attractive for industrial application. Partially purified lipase from Bjerkandera adusta R59 was immobilized on controlled porous glass (CPG) and its properties were compared with those of the free enzyme. The free and immobilized lipases showed optimal activities at 45 and 50 degrees C, respectively. Both enzyme forms were highly thermostable up to 60 degrees C. The enzymes were stable at pH from 6.0 to 9.0 and their optimal pH for activity was 7.0. The free lipase was more thermostable in n-hexane than in aqueous environment. Both lipase preparations had good stabilities in non-polar solvents and were capable of hydrolysing a variety of synthetic and natural fats. Non-immobilized lipase activity was inhibited by disulphide bond reagents, serine and thiol inhibitors, while EDTA and eserine had no effect on enzyme activity. All anionic detergents tested in experiments inhibited lipase activity. The free lipase showed good stability in the presence of commercial detergents at laundry pH and temperatures. Applications of free and immobilized lipases for esterification were also presented.

show abstract

Section: Evect Of Inhibitors On the Native Lipase Activitymentioning

confidence: 89%

A novel thermostable lipase from Basidiomycete Bjerkandera adusta R59: characterisation and esterification studies

Bancerz

Ginalska

2007

J Ind Microbiol Biotechnol

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…Przeprowadzono dwa doświadczenia (każde w trzech powtórzeniach): 3 przesączu pohodowlanego. W tak przygotowanych próbkach określano zawartość wolnych kwasów tłuszczowych uwolnionych przez egzolipazy obecne w przesączu pohodowlanym w warunkach doświadczenia.…”

Section: Materiał I Metody Badańunclassified

“…Z kolei Bancerz i wsp. [3] badali wpływ składu pożywki płynnej, czasu hodowli i temperatury na aktywność lipolityczną P chrysogenum. Hodowle prowadzono przez 5 dni w temp.…”

Section: Wyniki I Dyskusjaunclassified

“…Według Bancerz i wsp. [3], aktywność lipolityczna szczepów P. chrysogenum osiągnęła wartość 0,0215 U/ml, podczas gdy w badaniach przeprowadzonych na potrzeby niniejszej pracy wartości aktywności lipolitycznej były wyraźnie wyższe i kształtowały się, w zależności od warunków hodowli, na poziomie od 0,037 do 0,107 U/ml. Uzyskane wyniki mogą być potwierdzeniem tezy, że biosynteza lipaz nie jest skorelowana z przyrostem masy grzybni [21].…”

Section: Wyniki I Dyskusjaunclassified

“…Szczepy P. chrysogenum syntetyzują wiele enzymów, m.in. lipolityczne, amylolityczne, proteolityczne i pektynolityczne [2,3,4,29]. Wpływ aktywności wody w powiązaniu z czynnikami środowiskowymi, tj.…”

unclassified

See 2 more Smart Citations

Effect of Water Activity and Temperature on Growth and Lipolytic Activity of Penicillium Chrysogenum Strains in Liquid Culture Media With Plant Oils

Janda

Markowska‐Szczupak

Morawski

2014

zntj

View full text Add to dashboard Cite

KATARZYNA JANDA, AGATA MARKOWSKA-SZCZUPAK, ANTONI W. MORAWSKI WPŁYW AKTYWNOŚCI WODY I TEMPERATURY NA WZROST ORAZ AKTYWNOŚĆ LIPOLITYCZNĄ SZCZEPÓW PENICILLIUM CHRYSOGENUM W POŻYWKACH PŁYNNYCH Z OLEJAMI ROŚLINNYMIS t r e s z c z e n i e Szczepy P. chrysogenum wyizolowane z nasion rzepaku, soi i słonecznika hodowano w pożywkach płynnych z dodatkiem oleju rzepakowego, sojowego i słonecznikowego. Zbadano wpływ aktywności wody (a w ) pożywki (0,995, 0,950, 0,900 i 0,850) i temperatury (15 i 25 ºC) na zawartość suchej masy grzybni i aktywność lipolityczną. Wzrost grzybni badanych szczepów był zróżnicowany w zależności od a w i temperatury. Aktywność lipolityczna w temperaturze 15 ºC była wyższa niż w 25 ºC. Najwyższą aktywność P. chrysogenum stwierdzono w temperaturze 15 ºC przy najniższej badanej aktywności wody pożywki. Otrzymane wyniki wskazują na możliwość inicjowania niekorzystnych zmian jakościowych olejów przez enzymy lipolityczne szczepów tego gatunku nawet wówczas, gdy nie ma widocznego (makroskopowo) wzrostu grzybni. Słowa kluczowe:Penicillium chrysogenum, sucha masa grzybni, aktywność lipolityczna, pożywki płynne, oleje roślinne WprowadzenieObecność grzybów pleśniowych w składowanym materiale roślinnym, w tym również w nasionach roślin oleistych jest ważnym zagadnieniem ekonomicznym, jak i zdrowotnym. Ze względu na zdolność do wzrostu i rozwoju w różnych, często skrajnych warunkach środowiska, grzyby te stanowią problem w wielu dziedzinach życia i gospodarki człowieka. Zasadniczą rolę w biodegradacji nasion roślin oleistych speł-niają grzyby kserofilne i kserotolerancyjne, preferujące środowiska o niskiej wilgotnoDr hab. K. Janda, Zakład Biochemii i Żywienia Człowieka, Wydz. Nauk o Zdrowiu, Pomorski Uniwersytet Medyczny w Szczecinie, ul. Broniewskiego 24, prof. dr hab. A. W. Morawski, Instytut Technologii Chemicznej Nieorganicznej i Inżynierii Środowiska,

show abstract

Kinetic and thermodynamic characterization of lipase from Aspergillus melleus and its biocatalytic performance for degradation of poly(ɛ‐caprolactone)

Amin

Bhatti

Bilal

2021

J of Chemical Tech & Biotech

View full text Add to dashboard Cite

BACKGROUND: Lipases are an interesting class of enzymes that can be used as biocatalysts for poly(ɛ-caprolactone) degradation. This work reports on the biochemical characterization of a lipase produced through solid-state fermentation by Aspergillus melleus and its application to degrade poly(ɛ-caprolactone).RESULTS: Lipase demonstrated the best activity and remained stable even after 24 h at an optimal pH of 7.5 and 40 °C. The K m and V max values for p-nitrophenyl palmitate hydrolysis derived from Lineweaver-Burk plot were 0.286 mmol L −1 and 142.86 ∼mol mL −1 min −1 , respectively. Thermal inactivation studies revealed a half-life of 1732.5 min (28.88 h) at 40 °C, and dramatically reduced at elevated temperatures. The activation energy for substrate hydrolysis was 28.81 kJ mol −1 , whereas the entropy, enthalpy (ΔH°) and free energy (ΔG°) of thermal inactivation of lipase were determined to be 168.73 J mol −1 K −1 , 160.60 and 107.79 kJ mol −1 , respectively, at 40 °C. Increase in temperature showed a decline in ΔG°, but ΔH* remained constant. Incubation with organic solvents did not influence the enzyme stability; however, urea and guanidine hydrochloride reduced the lipase activity. Under optimal operating conditions, the enzyme presented excellent biocatalytic ability to poly(ɛ-caprolactone) film degradation, leading to 53% weight loss. Characterization techniques, such as Fourier transform infrared, differential scanning calorimetry and scanning electron microscopy, corroborated the effective biodegradation of poly(ɛ-caprolactone).CONCLUSION: In conclusion, broad working pH, marked stability in the presence of organic solvents, and poly(ɛ-caprolactone) degradation constitutes a lipase from A. melleus as a promising candidate for large-scale bioremediation of solid waste.

show abstract

Cultivation conditions and properties of extracellular crude lipase from the psychrotrophic fungus Penicillium chrysogenum 9′

Cited by 47 publications

References 24 publications

A novel thermostable lipase from Basidiomycete Bjerkandera adusta R59: characterisation and esterification studies

A novel thermostable lipase from Basidiomycete Bjerkandera adusta R59: characterisation and esterification studies

Effect of Water Activity and Temperature on Growth and Lipolytic Activity of Penicillium Chrysogenum Strains in Liquid Culture Media With Plant Oils

Kinetic and thermodynamic characterization of lipase from Aspergillus melleus and its biocatalytic performance for degradation of poly(ɛ‐caprolactone)

Contact Info

Product

Resources

About