Comparison of Two Cysteine Endopeptidases from Latices of Morrenia brachystephana Griseb. and Morrenia odorata (Hook et Arn.) Lindley (Asclepiadaceae)

Abstract

The properties of morrenain b II, a proteinase isolated from the latex of Morrenia brachystephana, were compared with those of morrenain o II, a proteinase obtained from the latex of Morrenia odorata. Both peptidases were purified to homogeneity by acetone precipitation followed by cation exchange chromatography. The enzymes have pi values higher than 9.3 and similar molecular masses (close to 26 kDa) as determined by SDS-PAGE. They display maximum proteolytic activity within an alkaline pH range, and also exhibit esterolytic activity. The N-terminal sequences of morrenain o II and morrenain b II show a high degree of homology between each other and to other cysteine plant proteinases.

Occurrence and Properties of Proteases in Plant Latices

“…Morrenain BI is the minor proteolytic component in the latex but shows higher specific activity than Morrenain BII which is the main active fraction. Both enzymes show similar pH profiles and molecular masses but kinetic parameters and N-terminal sequences are quite distinct [48], [49], [50].…”

“…The N-terminal sequence of Morrenain OII shows 95 % identity to that of Morrenain BII from Morrenia brachystephana Griseb. [48]. Asclepain F: This cysteine protease was purified from the latex of the fruits (follicles) of Asclepias fruticosa L., (Asclepiadaceae).…”

Proteasas del látex de <i>Asclepias curassavica</i> L.

“…En el Género Asclepias los trabajos realizados hasta el presente corresponden a: Winnick et al, 1940;Greenberg y Winnick, 1940;Carpenter & Lovelace, 1943;Brockbank & Lynn, 1979;Lynn et al, 1980;Barragán et al, 1985;Tablero et al, 1991;Trejo et al, 2001y Liggieri et al, 2004 Con respecto al Género Calotropis los únicos trabajos citados en la bibliografía corresponden a Abraham & Joshi, 1979 a, b;Pal & Sinha, 1980;Sengupta et al, 1984y Rajesh et al, 2005 Vairo Cavalli et al, 2001;Vairo Cavalli et al, 2003) cada una con dos proteasas activas.…”

“…En general estas enzimas demostraron poseer una alta afinidad por el derivado de alanina (Vairo Cavalli et al, 2001, 2003, Trejo et al, 2001. Sin embargo, es importante aclarar que en el presente ensayo el derivado de alanina ocupó el segundo lugar de preferencia.…”

Endopeptidasas de Bromelia balansae Mez. y su aplicación en la modificación de proteínas alimentarías

“…En lo que se refiere a la Argentina, la variedad de zonas fitogeográficas existentes ha generado una importante flora autóctona, a la que debe sumarse un buen número de especies introducidas por cultivo. Sin embargo existen pocos antecedentes sobre el aislamiento de fitoproteasas provenientes de plantas que crecen en el país, a excepción de los estudios realizados en el LIPROVE sobre algunas especies de Asclepiadaceae (Arribére et a l, 1998;Arribére et al, 1999;Cortadi et al, 1999;Obregón et al, 2001;Priolo et al, 2000;Priolo et al, 2001;Trejo et al, 2001;Vairo Cavalli et al, 2001; Barberis et al, 2002;Sequeiros et al, 2003;Vairo Cavalli et al, 2003), Asteraceae (Llórente et al, 1997;Llórente et a l, 1999), Bromeliaceae (Priolo et al, 1991;Natalucci et al, 1996;López et al, 2000;López et al, 2001;Pardo et al, 2000;Pardo et al, 2001;Bruno et a l, 2002;Bruno et a l, 2003) y Moraceae (López et al, 1993;Perelló et al, 2000).…”