Comparison of lipase-catalyzed enantioselective esterification of (±)-menthol in ionic liquids and organic solvents

Yi, Yuan Fu; Bai, Shu; Sun, Yan

doi:10.1016/j.foodchem.2005.04.020

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“…Este solvente foi selecionado para os estudos iniciais por ter apresentado bons resultados em várias outras reações biocatalisadas por lipases 18,20,38 .…”

Section: Seleção Das Lipasesunclassified

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Imobilização de lipases em filme de caseinato de sódio/glicerol: aplicação na síntese de ésteres

Sebrão¹,

Silva²,

Nascimento³

et al. 2007

Quím. Nova

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Recebido em 12/7/06; aceito em 1/12/06; publicado na web em 24/7/07 LIPASE IMMOBILIZATION IN SODIUM CASEINATE/GLYCEROL FILM: APPLICATION IN ESTER SYNTHESIS. Lipases from different sources were immobilized in sodium caseinate/glycerol film and used in the esterification reactions of aliphatic acids with alcohols in the presence of organic solvents. Lipases from Pseudomonas sp and Rhizopus oryzae were selected and the influence of several parameters was analyzed, including: lipase loading, organic solvent polarity, reaction temperature, chain length of alcohol and acid and enzyme/support reuse. For comparison, free enzymes were used under similar experimental conditions. Keywords: sodium caseinate/glycerol; lipases; immobilization. INTRODUÇÃOAs enzimas apresentam várias propriedades que as tornam atrativas como catalisadores para biotransformações, destacando-se o uso na indústria químico-farmacêutica. Estas proteínas são catalisadores versáteis, existindo em geral um processo enzimático equivalente para cada tipo de reação orgânica [1][2][3] .A partir da década 80 tem sido observado um interesse crescente no desenvolvimento de técnicas de imobilização de enzimas e/ou microrganismos, visando minimizar os efeitos causados pelo seu uso em ambientes adversos, tais como solventes orgânicos, variações no pH e/ou altas temperaturas 1,4 . A imobilização do biocatalisador em um suporte, sem prejuízo de sua atividade por um período razoável de tempo, pode assegurar sua repetida utilização ou mesmo o uso em reatores contínuos, resultando em economia nos processos industriais. Assim, de modo geral, a utilização de materiais imobilizados além de diminuir o custo por análise, aumenta a rapidez e a exatidão do processo [4][5][6] .Um dos fatores que sempre deve ser considerado na utilização de um determinado sistema de imobilização é o tipo de interação entre o suporte e o biocatalisador, que pode influenciar diretamente na estabilidade e nos efeitos cinéticos da catálise 1,4-9 . Os processos de imobilização podem ocorrer por adsorção ou ligação da enzima em um material insolúvel, pelo uso de um reagente multifuncional através de ligações cruzadas 10,11 , por confinamento em matrizes formadas por géis poliméricos 12,13 , por encapsulação em membranas poliméricas 12,14 e em micelas reversas 15,16 .Outra técnica também utilizada, apesar de não manter uma barreira física entre a enzima e o meio reacional, é o sistema bi ou trifásico. Pesquisas recentes têm demonstrado a utilização de novos materiais para imobilização de enzimas, destacando-se os líquidos iônicos com formação de sistemas trifásicos 17-21 , as nanopartículas de sílica funcionalizada e nanocompósitos de sílica-ouro [22][23][24] .Duas das técnicas de imobilização mais utilizadas são, provavelmente, as de inclusão ou microencapsulação através do confinamento dos biocatalisadores em polímeros insolúveis (formando filmes), ou em microcápsulas. Uma das principais vantagens da utilização destas técnicas é que a enzima não interage quimicamente com o polímero, evitando a des...

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“…Este solvente foi selecionado para os estudos iniciais por ter apresentado bons resultados em várias outras reações biocatalisadas por lipases 18,20,38 .…”

Section: Seleção Das Lipasesunclassified

“…Pesquisas recentes têm demonstrado a utilização de novos materiais para imobilização de enzimas, destacando-se os líquidos iônicos com formação de sistemas trifásicos [17][18][19][20][21] , as nanopartículas de sílica funcionalizada e nanocompósitos de sílica-ouro [22][23][24] .…”

Section: Introductionunclassified

Imobilização de lipases em filme de caseinato de sódio/glicerol: aplicação na síntese de ésteres

Sebrão¹,

Silva²,

Nascimento³

et al. 2007

Quím. Nova

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“…The enantioselectivity of enzymes is highly temperature sensitive [28]. The enantioselectivity values measured indicate that CALB exhibited higher selectivity at lower temperature in the present work.…”

Section: Effect Of Temperaturementioning

confidence: 49%

Enantioseparation of (R,S)‐ketoprofen using Candida antarctica lipase B in an enzymatic membrane reactor

Ong

Kamaruddin²,

Bhatia

et al. 2008

J of Separation Science

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An enzymatic membrane reactor (EMR) for enantioseparation of (R,S)-ketoprofen via Candida antarctica lipase B (CALB) as biocatalyst was investigated. A comparative study of free and immobilized CALB was further conducted. The catalytic behaviour of CALB in an EMR was affected by the process parameters of enzyme load, substrate concentration, substrate molar ratio, lipase solution pH, reaction temperature, and substrate flow rate. Immobilization of CALB in the EMR was able to reduce the amount of enzyme required for the enantioseparation of (R,S)-ketoprofen. Immobilized CALB in the EMR assured higher reaction capacity, better thermal stability, and reusability. It was also found to be more cost effective and practical than free CALB in a batch reactor.

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“…Yuan et al 37 tested several solvents in the resolution of (R,S)-menthol with propionic anhydride using lipase from Candida rugosa as catalyst. The results showed that the conversion was greater when solvents with higher log P, such as 1-hexane (log P = 3.5), heptane (log P = 4.0) and octane (log P = 4.5) were used, forming the product in conversion values ca.…”

Section: Effect Of the Reaction Mediummentioning

confidence: 99%

The Influence of Organic Medium and Supports in the Resolution of (R,S)-Menthol Catalyzed by Lipases

Silva¹,

Nascimento²

2016

Journal of the Brazilian Chemical Society

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In this study, various commercial and native lipases, free or immobilized, were used in the enantioselective resolution of (R,S)-menthol with vinyl acetate for the preparation of menthyl acetate. Lipase from Candida rugosa (AYL) was found to be the most appropriate. When the reaction was carried out at 35 °C, using 40 mg of AYL and a molar ratio of 1:2 (alcohol:ester), the values for the conversion degree, the enantiomeric excess of the substrate (ee s ) and product (ee p ) and the enantiomeric ratio (E) were 33.6, 50.3, > 99% and > 200, respectively. The results showed that the reaction was more efficient using toluene in comparison with other organic solvents or mixtures of toluene and ionic liquids (ILs). The best support for the AYL immobilization, was corn starch film. This system was used 4 times over 71 days of storage, and menthyl acetate was still obtained with good values of conversion degree, ee s , ee p , and E.

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Comparison of lipase-catalyzed enantioselective esterification of (±)-menthol in ionic liquids and organic solvents

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Imobilização de lipases em filme de caseinato de sódio/glicerol: aplicação na síntese de ésteres

Enantioseparation of (R,S)‐ketoprofen using Candida antarctica lipase B in an enzymatic membrane reactor

The Influence of Organic Medium and Supports in the Resolution of (R,S)-Menthol Catalyzed by Lipases

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