Branching morphogenesis during development of placental villi

Cross, James C.; Nakano, Hitoo; Natale, David R.C.; Simmons, David G.; Watson, Erica D.

doi:10.1111/j.1432-0436.2006.00103.x

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“…Th ese results suggest that GCM1 expression is directly regulated by β -catenin / BCL9L / TCF signalling through targeting TBE10 in intron 2 of GCM1 . Interestingly, intron 2 of mouse Gcm1 has been postulated to contain an enhancer region critical for establishment of its expression pattern 41 . Among seven TBEs within intron 2 of mouse Gcm1 , TBE5 and TBE7 are highly and moderately conserved compared with human TBE6 and TBE10, respectively, ( Supplementary Fig.…”

Section: O C K S I C O N T R O L S I -C a T -1 M O C K S I C O N T mentioning

confidence: 99%

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Identification of a link between Wnt/β-catenin signalling and the cell fusion pathway

et al. 2011

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Cell fusion has a critical role in various developmental processes, immune response, tissue homeostasis and regeneration, and possibly, in cancer. However, the signals that regulate cell fusion remain poorly understood. In a screen for novel targets of Wnt / β -catenin signalling, we identifi ed glial cells missing 1 ( GCM1 ), which encodes a transcription factor that is involved in epigenetic regulation and is critical for the fusion of syncytiotrophoblast (ST) cells. Here we show that β -catenin / BCL9-Like (BCL9L) / T-cell factor 4 (TCF4) signalling directly targets the GCM1 / syncytin pathway and thereby regulates the fusion of human choriocarcinoma cells. Furthermore, we show that the GCM1 / syncytin-B pathway is signifi cantly downregulated in the placenta of BCL9L-defi cient mice and that the fusion and differentiation of ST-II cells are blocked. Our results demonstrate a signal transduction pathway that regulates cell fusion, and may provide intriguing perspectives into the various biological and pathological processes that involve cell fusion.

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Section: O C K S I C O N T R O L S I -C a T -1 M O C K S I C O N T mentioning

confidence: 99%

“…Th e labyrinth layer functions as a site for the exchange of gases and nutrients between maternal and fetal blood in the placenta 41,43 . Bcl9l − / − placenta showed normal morphology at E8.5, and chorioallantoic attachment occurred normally ( Fig.…”

Section: O C K S I C O N T R O L S I -C a T -1 M O C K S I C O N T mentioning

confidence: 99%

Identification of a link between Wnt/β-catenin signalling and the cell fusion pathway

et al. 2011

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“…Par la suite et en réponse à cette interaction, une série de ramifications entre ces deux tissus va façonner l'aire de surface nécessaire aux échanges, qui constitue la région du labyrinthe [21]. À terme, le placenta est formé de trophoblastes dérivant de l'ectoderme extraembryonnaire et du cône ectoplacentaire, d'une vascularisation foetale provenant du mésoderme allantoïde dérivé de l'embryon, et du sang maternel qui s'épanche de la vascularisation maternelle dans les sinus maternels du labyrinthe.…”

Section: Sos1unclassified

“…L'utilisation du facteur de transcription codé par le gène Gcm1 (glial cells missing homolog 1) comme marqueur des SynT-II a montré que ce type cellulaire est correctement spécifié dans les placentas Mek1 -/-, mais que les SynT-II demeurent bloqués à la jonction chorio-allantoïde [13]. Il a été proposé que les SynT-II seraient les cellules responsables de l'émergence de la morphogenèse de la région du labyrinthe, ouvrant ainsi le chemin à la migration des cellules endothéliales [21]. L'incapacité des SynT-II à migrer dans la région du labyrinthe expliquerait l'hypovascularisation du placenta des souris Mek1 -/-.…”

Section: Zone Intermédiaireunclassified

Le rôle des kinasesMek1etMek2dans la formation de la barrière hématoplacentaire chez la souris

2012

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> La voie de signalisation cellulaire ERK/MAPK (extracellular signal-regulated kinase/mitogenactivated protein kinase) est impliquée dans plusieurs fonctions cellulaires. Chez la souris, l'invalidation de gènes codant pour des membres de cette voie est souvent associée à une mort embryonnaire consécutive à un développement anormal du placenta. Ce dernier est essentiel aux échanges nutritionnels et gazeux entre les circulations maternelle et embryonnaire, ainsi qu'à l'évacuation des déchets métaboliques. Ces échanges s'effectuent sans contact direct entre les deux circulations. Chez la souris, la barrière hématoplacentaire est constituée d'une triple couche de cellules trophoblastiques et de cellules endothéliales de l'embryon. MEK1 (ou MAP/ERK kinase-1) et MEK2 sont des kinases à double spécificité, phosphorylant les résidus sérine/thréonine et tyrosine et responsables de l'activation des kinases ERK1 et ERK2. L'inactivation génique de Mek1 produit une malformation placentaire résultant de défauts de prolifération et de différenciation des cellules trophoblastiques et entraînant un retard sévère du développement du placenta et la mort de l'embryon. Bien que les mutants Mek2 -/-survivent sans aucun phénotype apparent, les mutants doubles hétérozygotes Mek1 +/-Mek2 +/-meurent au cours de la gestation de malformation placentaire. L'ensemble de ces données souligne le rôle crucial de la voie ERK/MAPK dans la formation des structures extraembryonnaires. < cibles intracellulaires localisées dans la membrane plasmique, le cytoplasme, le cytosquelette ou le noyau [1,2]. Plusieurs cascades de signalisation MAPK ont été décrites chez les vertébrés. La voie classique ERK/MAPK constitue la voie majeure dans la réponse aux facteurs de croissance. Cette voie utilise les kinases régulées par les signaux extracellulaires, ERK1 et ERK2, ainsi que les kinases MEK1 et MEK2 à double spécificité (sérine/thréonine et tyrosine), qui activent ERK1 et ERK2 en réponse à la liaison de facteurs de croissance à leur récepteur. La voie ERK/MAPK est impliquée dans la détermination cellulaire chez plusieurs espèces. Chez les mammifères, cette cascade est impliquée dans la prolifération, la différenciation, la migration, la survie et la mort cellulaires [3,4]. La voie d'activation ERK/MAPK débute par la liaison de facteurs de croissance aux récepteurs membranaires à activité tyrosine kinase, tels les récepteurs du FGF (fibroblast growth factor), de l'EGF (epidermal growth factor) et du PDGF (platelet derived growth factor). Ces récepteurs s'activent par une autophosphorylation suivie du recrutement d'une protéine adaptatrice comme GRB2 (growth factor receptorbound protein 2) et l'interaction avec SOS-1 (son of sevenless homolog 1), un facteur d'échange de GDP/GTP de la petite protéine G RAS. SOS-1 permet le relargage du GDP associé à RAS qui peut alors fixer le GTP et s'activer. RAS activé permet le recrutement et l'activation de la kinase proto-oncogène RAF. Par la suite, les protéines kinases RAF, MEK et ERK s'activent séquentiellement par ph...

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“…In contrast with the species of invasive placenta, bovine endometrium essentially remains intact as the syncytium chorioallantois grows and expands within the lumen of the uterus (Cross et al, 2006). The syncytium chorioallantois lies in simple flat apposition with the uterine epithelium, except in the zonary fetomaternal unit named placentome, in which the epithelio-chorial becomes more intimate by interdigitating the cotyledonary villous projections (fetal compartment) with specialized recessive sites on the surface of bovine endometrium called caruncles (maternal compartment;Peter, 2013).…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Fingerprinting of gelatinase subtypes for different topographic regions on non-retaining placenta of Holstein cows

Piamya

Tiantong

Chen

et al. 2015

Animal

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The contribution of matrix metalloproteinases (MMP) to timely discharge of the placenta from bovine uterus at parturition is yet inconclusive, partly because of the presence of multiple MMP forms in situ. In the current study, the expression of different gelatinase subtypes on non-retaining placentas of Holstein cows was fingerprinted by using gelatin zymography. Different topographic regions on the placenta were measured separately, including the placentome-like structure and the fetal and maternal sides of interplacentomal placenta, all sampled from the central and peripheral areas of the placenta, respectively. The spontaneously ruptured umbilical cords were cross-sectioned as fetus end, middle and placenta end also for separate measurement. Body fluids including blood samples from the parturient cows, their neonatal calves and umbilical cord, as well as fetal fluids and the first colostrum were measured concomitantly. Results showed multiple forms of gelatinases subtypes in the placenta tissues and body fluids, including neutrophil gelatinase-associated lipocalin (NGAL)-MMP-9 complex, both the latent and active forms of MMP-2 and MMP-9; of them, the latent forms were much more abundantly and frequently expressed than the active forms. NGAL-MMP-9 complex was more prevalently present in the body fluids than in the placenta tissues. No distinguishable pattern of the expression of any gelatinase subtype was observed among the placentome-like structure, interplacentomal placenta and umbilical cord, or between fetal and maternal sides. Nonetheless, for interplacentomal placenta, proMMP-9 expression was higher in the central than in the peripheral area. In addition, proMMP-2 expression was higher in the rupture end (fetus end) than the placenta end of the umbilical cord. In conclusion, the current validated gelatin zymography detected a gradient proMMP-9 expression on the non-retaining placenta of cows in reverse to the proximity to the umbilical insertion point, and a gradient proMMP-2 expression on a section of the umbilical cord in reverse to the proximity to the rupture site, suggesting roles played by gelatinases in normal discharge of the placenta at term.

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Branching morphogenesis during development of placental villi

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Identification of a link between Wnt/β-catenin signalling and the cell fusion pathway

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Le rôle des kinasesMek1etMek2dans la formation de la barrière hématoplacentaire chez la souris

Fingerprinting of gelatinase subtypes for different topographic regions on non-retaining placenta of Holstein cows

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