Bestimmung von Thiol‐ und Disulfidgruppen auf der Basis einer argentometrisch‐amperometrischen Methode

Kroll, J.; Kröck, R.

doi:10.1002/food.19930370115

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“…Die eingesetzten Proteinc sind infolge ihrer Praparierung offensichtlich denaturiert. Dafiir spricht, daB von den theoretisch zu crwartenden 4 SH-Gruppen des Ovalbumins [9] nur 1,3-Gruppen detektiert worden sind (siehe auch [3]). Analog verhalt es sich mit den SS-Gruppen des Lysozyms (theoretisch…”

Section: Ergebnisse Und Diskussionunclassified

Mechanolytischer Abbau von Eiklarproteinen

Kroll

Kröck

1992

Nahrung

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Uber Moglichkeiten zur Verbesserung ausgewlhlter funktioneller Eigenschaften von Proteinpraparaten (dabei handelt es sich ausschlieDlich um Mischfraktionen, die hinsichtlich ihrer spezifischen Proteinzusammensetzung nicht bestimmt waren) durch mechanolytischen Abbau ist von uns an anderer Stelle berichtet worden [l]. Die vorliegende Arbeit befaBt sich mit der Mechanolyse von definierten Eiklarproteinfraktionen mit dem Ziel, den EinfluD dieses mechanischen Behandlungsverfahrens auf charakteristische Proteingruppen (NH,-, SH-, SS-Gruppen) und auf die Loslichkeit der Proteine zu ermitteln. Material und MethodenAls Eiklarproteinfraktionen sind Ovalbumin (Fluka, Proteingehalt 78,2%) sowie Lysozym (Fluka, Proteingehalt lOO%) herangezogen wurden. Die Mechanolyse erfolgte in einer Schwingmiihle (VIBRATOM 0,6, Siebtechnik GmbH, Miilheim/Ruhr) in PorzellanmahlgefiiDen bei einer Amplitude von 1,75-2,OO mm und einer Winkelgeschwindigkeit von etwa 1420 U/min. Das Untersuchungsmaterial wurde im luftrocknen Zustand unterschiedlich lang (1 bis 25 h, bei einem Fullverhaltnis, d. h. einem Gewichtsverhaltnis von Mahlgut zu Mahlkorper, von 1% und einem Fiillgrad, d. h. einem Verhaltnis von Schiittvolumen der Kugeln zu Gesamtvolumen des Mahlbehalters, von 35%) mit zylinderformigen Porzellanmahlkorpern (Hohe und Durchmesser ca. 1 1 x 11 mm) vermahlen und danach iiber ein grobes Sieb von den Mahlkorpern abgetrennt.Die Aminoendgruppen wurden gemaB der TNBS-Methode [2] und die SH-sowie SS-Gruppen mittels einer argentometrisch-amperometrischen Methode [3] bestimmt. Die Ermittlung der Proteinloslichkeit erfolgte nach Losen von 100 mg Produkt in 25 ml Wasser (pH 6,0), Riihren (15 min), Zentrifugieren (20 rnin bei 5000 x g ) und Bestimmung des gelosten Anteils im Zentrifugat.

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