Avaliação da atividade e resistência à clivagem proteolítica de L-asparaginases recombinantes obtidas por reação em cadeia da polimerase propensa a erro

Rodrigues, Mariane Augusta Domingues

doi:10.11606/d.9.2016.tde-24082016-163433

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“…Figura 1 -Mecanismo de ação da L-asparaginase............................................19 Figura 2 -Sequência de aminoácidos da asparaginase de E. coli.....................21 Figura 3 -Figura adaptada da dissertação de Rodrigues, M. A. D. (2016). SDS-PAGE com os resultados do ensaio de resistência as cisteíno-proteases CTSB e AEP....................................................................................................................31 ............................................................................................................70 Figura 12: Análise in silico de epítopos da asparaginase de E. coli..................73 LB modificadoadaptado de FLORES-SANTOS, J.C. 20171% Triptona; 0,5% Extrato de Levedura; 0,5% NaCl tamponados em 0,1 M de tampão Fosfato de K + pH 7,0 + 5 g/L de glicose + sais de metais (0,5 g/L de…”

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Avaliação da resistência de formas mutantes da enzima L-asparaginase a proteases séricas humanas

Pimenta¹

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PIMENTA, M. V. Evaluation of L-asparaginase mutant forms resistance to human serum proteases, The Treatment for Acute Lymphoblastic Leukemia (ALL) includes the biopharmaceutical L-asparaginase (ASNase) from Escherichia coli. Immunological reactions are among the problems of treatment using ASNase, and the antibodies formation protein may prevent success in treatment. Lysosomal cysteine proteases are related to ASNase degradation, Cathepsin B (CTSB) and Asparagine Endopeptidase (AEP). In previous studies, ASNase mutants resistant to CTSB and / or AEP degradation in vitro were obtained. In this work, mutants were evaluated in cytotoxicity in ALL cell lines and, in vivo studies, applying doses of the wild and mutant ASNases in Balb C mice to evaluate serum asparaginase activity of the enzymes over time, as well as to obtain information on the formation of antibodies against these proteoforms. Regarding to the cytotoxicity, two proteoforms among the tested had similar cytotoxicity than the wild-type. While another proteoform had the cytotoxicity severely reduced. One proteoform have demonstrated greater serum half-life of asparaginase activity, while two other mutants caused reduced antibody formation. Together, these results collaborate to obtain a new generation of ASNases with increased bioavailability and reduced side effects, generating the possibility of lower doses and frequency of applications.

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“…Purificação das enzimas.A purificação da enzima ASNase selvagem e mutantes foi realizada como descrito porRodrigues (2016). A purificação proteica foi separada em três etapas.…”

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