Antigenic structure of envelope glycoprotein E1 of hog cholera virus

Abstract

Envelope glycoprotein El (gp5l to gp54) is the most antigenic protein of hog cholera virus or classical swine fever virus (CSFV). Four antigenic domains, A to D, have been mapped on El with a panel of monoclonal antibodies (MAbs) raised against CSFV strain Brescia. The boundaries of these domains have been established by extensive studies on binding of MAbs to transiently expressed deletion mutants of El (P. A. van Rijn, E. J.

Continuous Passaging of a Recombinant C-Strain Virus in PK-15 Cells Selects Culture-Adapted Variants that Showed Enhanced Replication but Failed to Induce Fever in Rabbits

“…Further research is required to see if the mutation at 3310 from T to A (M979L) or from T to G (M979R) is important for virus replication, or if combined mutations at 1802, 3310, and/or 3531 are essential for replication of the C-strain virus. Notably, the two mutations M979R and V1043L located in the C-terminus of E2 are known to be outside of the antigenic domains of E2 [29]. Therefore, such cell culture adapted viruses would not affect the antigenicity of E2.…”

Phylogenetic Analysis of Classical Swine Fever Virus Isolates from Peru

“…It is considered essential for CSFV replication, as virus mutants that contain either partial or complete deletions of the E2 gene have been shown to be non‐viable (van Gennip et al., 2002). Four antigenic domains, A, B, C and D, have been mapped to the NH 2 ‐terminal half of E2 using a panel of monoclonal antibodies (MAbs) (van Rijn et al., 1994). Domains A, B and C contain epitopes for neutralizing MAbs (Wensvoort, 1989).…”

Cloning and overexpression of the part of envelope protein El gene of classical swine fever virus (Strain Shi-Min) in Escherichia coli

“…Для білка El ВКЧС показано [19], що його амінокінцева частина несе дві структурно незалежні антигенні субодиниці, на одній з яких знаходяться висококонсервативний домен А та домен D, а на другій -неконсервативні В та С.…”

“…На послідовності геномної РНК штама Brescia білок EJ кодується нуклеотидними залишками 2428-3535 [3], розрахована маса неглікозильованого білка становить близько 44 кДа, тобто нами було відтворено значну частину (близько 70 %) білка Е1. N-кінець згаданого фрагмента містить попередньо картовані антигенні домени А та D [19], С-кінцева його частина безпосередньо межує з гідрофобним трансмембранним доменом (кодується нуклеотидами 3454-3507 на РНК штама Brescia) [3 ].…”

“…Кількість і позиції цистеїнових залишків, що формують ці зв'язки, взагалі відносяться до розряду консервативних характеристик вірусних глікопротеїнів. Принципове значення для збереження антигенних властивостей Е1 мають цистеїнові залишки Cys-792 (нумерація подана у відповідності з такою на загальному поліпротеїні-попереднику штама Brescia), що утворює дисульфідний місток з Cys-856, і Cys-818 з Cys-828, які беруть участь у формуванні доменів А і D [19]. В експресованому нами білку позиції цих амінокислотних залишків збережені [16], але питання відносно правильного згортання поліпептидного ланцюга і утворення дисульфідних зв'язків між ними потребує подальшого вивчення.…”