Analysis of osmotic pressure data for aqueous protein solutions via a multicomponent model

Abstract

Аналiз даних для осмотичного тиску водних розчинiв про-теїнiв на основi багатокомпонентної моделi М. Дручок, Ю. Калюжний, Ю. Рещiч, В. Влахi Анотацiя. Проведено дослiдження рiвноваги Донана. Електролiт змодельовано протеїнами у формах мономерiв i димерiв, ко-i кон-трiонами, що представленi зарядженими твердими сферами рiзного розмiру i заряду. Для вивчення властивостей моделi було викорис-тано розв'язок рiвняння Орнштейна-Цернiке у асоцiативних серед-ньосферичному i гiперланцюжковому наближеннях. Для перевiрки теорiї проведено моделювання методом Монте-Карло моделi водного розчину протеїну лiзоциму при 0.1-мольному буферi NaCl. Запропо-новану теорiю було застосовано до опису низки експериментальних даних осмотичного тиску для протеїнiв bovine serum albumin в 0.15-мольному буферi NaCl, human serum albumin в 0.1-мольному фосфа-тному буферi i лiзоциму в сульфатному i фосфатному буферах.Analysis of osmotic pressure data for aqueous protein solutions via a multi-component model M.Druchok, Yu.Kalyuzhnyi, J.Reščič and V.Vlachy Abstract. A Donnan equilibrium for a series of systems is studied. In order to describe the unusually low osmotic pressure in many experiments we assumed protein molecules can form dimers. The model solution contains proteins in monomeric or dimerized forms, co-and counterions, which are modelled as charges spheres. The associative mean spherical and hypernetted chain approximations were applied to this model. In order to test the theory a Monte Carlo simulations were performed for the model mimicking lysozyme solution in 0.1M sodium chloride buffer. Using the theoretical approaches mentioned above we analyzed experimental data for the osmotic pressure of bovine serum albumin in 0.15M sodium chloride, human serum albumin solution in 0.1M phosphate buffer and lysozyme in sulphate and phosphate buffers.

A molecular-thermodynamic model for the interactions between globular proteins in aqueous solutions: Applications to bovine serum albumin (BSA), lysozyme, α-chymotrypsin, and immuno-gamma-globulins (IgG) solutions

“…This is because the theory does not include the self-association between proteins. The analysis of Druchok et al [18] shows that for BSA, a small association with fraction of dimmers less than 10% at pH 5.4 and the degree of association is larger at pH 4.5 (degree of dimerization is about 50%). On the other hand, from Figs.…”