Allergy to bovine β‐lactoglobulin: specificity of immunoglobulin E generated in the Brown Norway rat to tryptic and synthetic peptides

Miller, K.; Meredith, Clive; Sélo, Isabelle; Wal, Jean‐Michel

doi:10.1046/j.1365-2222.1999.00712.x

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“…Epitope mapping has allowed to identify regions in the βLG molecule that are recognized by serum IgE of experimentally sensitized animals [4,5,6] or of allergic humans [7,8,9,10,11,12], using RAST or ELISA assays. However, the recognition of a tryptic or synthetic peptide by IgE does not demonstrate that this peptide will be functional, i.e.…”

Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

“…Among peptides as long as regions 21–40, 41–60 or 102–124, which were demonstrated to contain major IgE-binding epitopes in rat [4], peptides 21–40 and 102–124 reacted very slightly. Surprisingly, peptide 1–8 reacted weakly as well.…”

Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

“…At physiological pH, βLG presents a dimeric structure, each monomer being a 18-kDa protein of 162 amino acid residues. IgE-binding epitopes of βLG have been identified using sera from experimentally sensitized rats or mice [4,5,6] and sera from human allergic patients. Either purified tryptic peptides [4, 7, 8], fragments obtained by chemical cleavage using cyanogen bromide [9] or synthetic peptides [10, 11] of βLG were used.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

“…Major human IgE epitopes were located in regions 1–8, 25–40, 41–60, 102–124, 149–162 [12], 124–134 [8, 11] and/or 75–86 and 127–140 [11]. Interestingly, regions 21–40, 41–60, 107–117 and 148–162 were also recognized by specific IgE induced in intraperitoneally sensitized rats [4]. …”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

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IgE-Mediated Rat Mast Cell Triggering with Tryptic and Synthetic Peptides of Bovine β-Lactoglobulin

Fritsché

Adel‐Patient

Bernard

et al. 2005

Int Arch Allergy Immunol

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Background: Immunoglobulin E (IgE) epitopes of β-lactoglubulin (βLG) have been identified by ELISA inhibition methods using sera from allergic patients. However, the functional capacity of these epitopes to stimulate mast cells is unknown. It is the goal of the present study to identify bivalent IgE epitopes of βLG able to trigger target mast cells. Methods:Peptides were obtained either by purification from tryptic hydrolysates of βLG or by synthesis. They were examined for their triggering activity in vitro on peritoneal ³H-serotonin-labeled rat mast cells passively sensitized with IgE anti-βLG antibodies. In vivo, rats immunized with βLG were administered peptides by gavage for intestinal rat mast cell protease II release. Results: Compared with intact βLG, purified or synthetic tryptic-like βLG peptides have a sharply decreased allergenicity. Peptide 149–162 retains the highest bivalent IgE epitope-mediated triggering capacity. Conclusion: A functional bivalent IgE epitope was identified at the C terminal end of βLG.

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Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

Section: Discussionmentioning

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Section: Introductionmentioning

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IgE-Mediated Rat Mast Cell Triggering with Tryptic and Synthetic Peptides of Bovine β-Lactoglobulin

Fritsché

Adel‐Patient

Bernard

et al. 2005

Int Arch Allergy Immunol

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“…Leur réponse immunologique devrait s'adresser aux mêmes épitopes [26,27]. Certains proposent le chien [28], d'autres le rat Sprague-Dawley [29], le rat Brown Norway [30], certaines souches de souris comme C3H/HeJ [27,31], le cobaye, le porcelet, etc. À l'intérieur d'une même espèce, comme la souris, d'importantes différences de réponse immunologique peuvent être observées [32].…”

Section: éValuation Du Risque Allergénique D'un Ogmunclassified

Identification et stratégie d’élimination des allergènes

Peltre

2002

OCL

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Résumé : L'allergie touche au moins trois grands systèmes physiologiques de notre organisme. Le premier est le système immunitaire, qui produit des anticorps de la classe IgE à la suite de l'exposition à un allergène. Ce sont ces anticorps qui vont nous permettre d'identifier et de suivre à la trace ces allergènes. Une ré-exposition de l'organisme aux mêmes allergènes, touchant le système inflammatoire, va entraîner la libération de médiateurs, en particulier l'histamine, et induire les symptômes de l'allergie. Les effets du système nerveux central sur les deux autres systèmes ne seront pas abordés ici. ARTICLEAprès un rappel des caractéristiques des allergènes, cet exposé rapportera les dispositions actuelles d'évaluation du risque allergénique, les compléments de méthodes attendus dans les prochaines années, les points à surveiller particulièrement, les bénéfices prévisibles de l'ingénierie génétique appliqué aux OGM en allergologie. Caractéristiques générales des trophallergènesLes allergènes sont une variété particulière d'antigènes, substances capables de susciter une réponse immunitaire dite « allergique », liée à la synthèse d'IgE spécifiques. Les allergènes alimentaires, ou trophallergènes, en représentent un sous-groupe fort important. On distingue, dans les aliments, des milliers de protéines, dont seulement quelques-unes sont allergéniques [5,6]. On appelle allergène majeur un antigène purifié contre lequel au moins 50 % des patients testés présentent des IgE spécifiques, et qui donne des tests cutanés immédiatement positifs, à une concentration très faible, chez au moins 90 % des sujets ayant la maladie allergique en relation avec cet allergène. Les isoallergènes sont des molécules de même poids moléculaire et de fonctions biologiques identiques. Ils présentent une homologie d'identité des séquences amino-acides d'au moins 67 %. Ils se différencient par le point isoélectrique, qui dépend des charges positives et négatives des acides aminés.Les protéines allergéniques ont subi des modifications post-transcriptionnelles : glycosylation, acylation, méthylation, etc. Celles-ci sont essentielles pour la structure tertiaire, dont peuvent dépendre des variations d'allergénicité. Nombre d'allergènes alimentaires ont un poids moléculaire moyen : entre 10 000 et 70 000 daltons. Quelques allergènes connus ont des tailles plus importantes, comme Ara h 1 (63,5 kd) et Ara h 2 (17 kd) qui existent sous forme de polymères de 200 à 300 kd. On peut penser qu'ils sont fragmentés lors de la digestion [7]. La plupart des allergènes alimentaires sont des glycoprotéines à point isoélectrique acide. Mais il existe des allergènes non glycosylés, et d'autreArticle disponible sur le site http://www.ocl-journal.org ou http://dx

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Assessing the Allergenicity of Novel and GM Foods

Crevel¹,

Madsen²

2003

Plant Food Allergens

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Allergy to bovine β‐lactoglobulin: specificity of immunoglobulin E generated in the Brown Norway rat to tryptic and synthetic peptides

Abstract: These studies provide evidence that the immune system of the BN rat and humans - at least in the case of milk allergens - is recognizing similar protein allergens and indeed, at the molecular level, similar peptide epitopes.

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IgE-Mediated Rat Mast Cell Triggering with Tryptic and Synthetic Peptides of Bovine β-Lactoglobulin

IgE-Mediated Rat Mast Cell Triggering with Tryptic and Synthetic Peptides of Bovine β-Lactoglobulin

Identification et stratégie d’élimination des allergènes

Assessing the Allergenicity of Novel and GM Foods

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