All- trans -retinoic acid and retinol binding to the FA1 site of human serum albumin competitively inhibits heme-Fe(III) association

Muzio, Elena Di; Polticelli, Fabio; Masi, Alessandra di; Fanali, Gabriella; Fasano, Mauro; Ascenzi, Paolo

doi:10.1016/j.abb.2015.10.014

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“…Heme‐Fe(III) binding to HSA, in the absence and presence of cantharidin, was followed spectrophotometrically between 350 and 450 nm, at pH 7.3 (2.0 × 10 −2 phosphate buffer) and between 10.0°C and 30.0°C . The heme‐Fe(III) concentration was 7.3 × 10 −7 M, the cantharidin concentration ranged between 2.0 × 10 −6 M and 2.0 × 10 −4 M, and the HSA concentration ranged between 1.3 × 10 −7 M and 2.0 × 10 −6 M. Heme‐Fe(III) binding to HSA, in the absence and presence of cantharidin, was investigated at a fixed low heme‐Fe(III) concentration by increasing the amount of HSA …”

Section: Methodsmentioning

confidence: 99%

“…Dansyl‐arginine and dansyl‐sarcosine binding to HSA, in the absence and presence of cantharidin, was followed spectrofluorimetrically at pH 7.3 (2.0 × 10 −2 M phosphate buffer) and 20.0°C. The fluorophore of dansyl‐arginine and dansyl‐sarcosine was excited at 370 nm; the fluorescence emission intensities were measured at the maximum wavelengths (ie, 460 nm for dansyl‐arginine and at 475 nm for dansyl‐sarcosine); the excitation and emission slits were 5 nm . The HSA concentration was 3.1 × 10 −6 M, the dansyl‐arginine and dansyl‐sarcosine concentration ranged between 1.0 × 10 −5 M and 2.0 × 10 −4 M, and the cantharidin concentration ranged between 2.0 × 10 −6 M and 2.0 × 10 −4 M.…”

Section: Methodsmentioning

confidence: 99%

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Cantharidin inhibits competitively heme‐Fe(III) binding to the FA1 site of human serum albumin

Polticelli

Leboffe

Tortosa

et al. 2017

J of Molecular Recognition

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Cantharidin, a monoterpene isolated from the insect blister beetle, has long been used as a medicinal agent in the traditional Chinese medicine. Cantharidin inhibits a subgroup of serine/threonine phosphatases, thus inducing cell growth inhibition and cytotoxicity. Cantharidin has anticancer activity in vitro, since it is able of inducing p53-dependent apoptosis and double-strand breakage of DNA in cancer cells. Although the toxicity of cantharidin to the gastrointestinal and urinary tracts prevents its medical use, it is a promising lead compound for chemical modification to develop new anticancer therapeutics. In fact, cantharidin does not cause myelosuppression and displays anticancer activity against cells with a multidrug resistance phenotype. Here, the competitive inhibitory effect of cantharidin on heme-Fe(III) binding to the fatty acid site 1 (FA1) of human serum albumin (HSA) is reported. Docking and molecular dynamics simulations support functional data indicating the preferential binding of cantharidin to the FA1 site of HSA. Present results may be relevant in vivo as HSA could transport cantharidin, which in turn could affect heme-Fe(III) scavenging by HSA.

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Section: Methodsmentioning

confidence: 99%

Section: Methodsmentioning

confidence: 99%

Cantharidin inhibits competitively heme‐Fe(III) binding to the FA1 site of human serum albumin

Polticelli

Leboffe

Tortosa

et al. 2017

J of Molecular Recognition

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“…Values of the dissociation equilibrium constants for HSA binding to heme‐Fe(III), in the absence and presence of neonicotinoids (i.e., K h 0 and K h app respectively; see Scheme 1), were obtained spectrophotometrically from the dependence of the relative absorbance intensity change (i.e., Δ A /Δ A max ) of the HSA:heme‐Fe(III) complex on the concentration of free HSA (i.e., [HSA]), according to Equation (1):

normalΔ A / normalΔ A_{\max} = {[HSA]}^{n} / ((), {K_{normalh}}^{n} + {[HSA]}^{n}),

where Δ A is the absorbance intensity change occurring at each concentration of HSA, Δ A max is the maximum absorbance intensity change occurring under saturating conditions, and n is the Hill coefficient. The concentration of free HSA was determined subtracting the HSA:heme‐Fe(III) concentration from that of total HSA.…”

Section: Methodsmentioning

confidence: 99%

Neonicotinoid trapping by the FA1 site of human serum albumin

et al. 2019

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Neonicotinoids are a widely used class of insecticides that target the acetylcholine recognition site of the nicotinic acetylcholine receptors in the central nervous system of insects. Although neonicotinoids display a high specificity for insects, their use has been recently debated since several studies led to the hypothesis that they may have adverse ecological effects and potential risks to mammals and even humans. Due to their hydrophobic nature, neonicotinoids need specific carriers to allow their distribution in body fluids. Human serum albumin (HSA), the most abundant plasma protein, is a key carrier of endogenous and exogenous compounds. The in silico docking and ligand binding properties of acetamiprid, clothianidin, dinotefuran, imidacloprid, nitenpyram, thiacloprid, and thiamethoxam to HSA are here reported. Neonicotinoids bind to multiple fatty acid (FA) binding sites, preferentially to the FA1 pocket, with high affinity. Values of the dissociation equilibrium constant for neonicotinoid binding FA1 of HSA (i.e., calcKn) derived from in silico docking simulations (ranging between 3.9 × 10−5 and 6.3 × 10−4 M) agree with those determined experimentally from competitive inhibition of heme‐Fe(III) binding (i.e., expKn; ranging between 2.1 × 10−5 and 6.9 × 10−5 M). Accounting for the HSA concentration in vivo (~7.5 10−4 M), values of Kn here determined suggest that the formation of the HSA:neonicotinoid complexes may occur in vivo. Therefore, HSA appears to be an important determinant for neonicotinoid transport and distribution to tissues and organs, particularly to the liver where they are metabolized.

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Section: Vitamina Aunclassified

“…Os retinoides favorecem o crescimento, diferenciação e morte celular e a desregulação das suas vias de sinalização está ligada a tumorigênese. Por esta razão, eles têm sido cada vez mais apontados como potenciais agentes terapêuticos para várias doenças, incluindo o câncer (MUZIO et al, 2016).A deficiência de vitamina A (VAD, em inglês) é um dos maiores problemas de desnutrição do mundo e no Brasil, a prevalência da ausência de micronutrientes é em sua maioria subclínica, assintomática (CHAVES et al, 2015). …”

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Microencapsulação de esqualeno proveniente do óleo do fígado de cação-azul via precipitação com CO<sub>2</sub> supercrítico

Santos¹

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São Paulo como parte dos requisitos para a obtenção do Título de Doutora em Ciências Área de concentração: Engenharia de Alimentos Orientadora: Profª. Drª. Alessandra Lopes de Oliveira PIRASSUNUNGA 2016Eu e a minha irmã Diana, ainda molecas, sentadas no banco de trás da velha brasília amarela. O Sol se pondo e deixando o céu rosa avermelhado por entre os galhos das plantas secas do calor do Nordeste... E as músicas da escola cantaroladas durante todo o caminho de volta para o sítio, nossa casa, até pelo meu idoso pai, que tentava aprendê-las. Em casa, minha mãe sempre esperava por todos nós. Dias perfeitos. Ainda não acredito que tudo isso me trouxe até aqui.Dedico esta tese aos meus amados pais, exemplos de amor, sacrifício e simplicidade.À minha orientadora, profa. Alessandra Lopes de Oliveira, em retribuição a estes seis anos de convívio e aprendizado. AGRADECIMENTOSAdmiração e um sonho a se realizar. Foi o que me fez sair do Piauí, deixando família, amigos, emprego, bichos de estimação e tudo mais para buscar um título de Mestra e depois, Doutora em Pirassununga, São Paulo, na renomada Universidade de São Paulo, em Engenharia de Alimentos. Seis anos se passaram entre o Mestrado e o Doutorado e olhando para trás, muito mais que os títulos, que para mim são símbolos concretos de que sonhos podem se tornar realidade, eu finalizo esta importante etapa levando comigo grandes experiências, amigos verdadeiros e um crescimento pessoal e profissional imensurável.Dessa forma, agradeço......primeiramente à Deus, meu refúgio, esperança e minha fonte de força maior, bem como aos espíritos amigos e protetores. Aos meus pais, fonte de inspiração, amor, apoio e paciência. Às minhas irmãs, Diana e Bruna, pelo incentivo de sempre. Não foi fácil me 'aturar' em alguns momentos, agradeço em especial à Bruna Rafaela pela paciência....em especial à minha querida orientadora Alessandra Lopes de Oliveira. Foram seis anos de muito aprendizado ao seu lado e não foram apenas conhecimentos acadêmicos, houve sempre bons conselhos sobre a vida e muitos momentos de descontração (seja nos congressos e nas confraternizações). Sei que tudo foi para o meu bem e agradeço demais por isso. Obrigada por confiar no meu trabalho e me ajudar a superar tantos desafios que surgiram neste tempo. A sua força e perseverança são exemplos para mim e toda a sua equipe....ao meu namorado Tiago, que nestes três anos me apoiou e respeitou o meu trabalho e a minha dedicação, me dividindo nos finais de semana com o laboratório. Obrigada meu amor, por descontrair a minha vida e estar comigo sempre! Aos seus familiares (Dona Ilda e seu Pedro, Paulinha e Pedro Henrique), que muitas vezes foram meu porto seguro (sem mesmo notarem) em Pirassununga. Aos meus familiares que, mesmo longe, sempre me apoiaram....aos meus amigos de sempre e parceiros de laboratório, porque afinal, para se chegar tão longe, Deus nos envia inúmeros anjos da guarda pelo nosso caminho. Adja Medeiros, Amanda Batista, Ana Caroline Pinheiro, Camila Marques, Carol Capellini, Daniel Gonçalves, Blue ...

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All- trans -retinoic acid and retinol binding to the FA1 site of human serum albumin competitively inhibits heme-Fe(III) association

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Cantharidin inhibits competitively heme‐Fe(III) binding to the FA1 site of human serum albumin

Cantharidin inhibits competitively heme‐Fe(III) binding to the FA1 site of human serum albumin

Neonicotinoid trapping by the FA1 site of human serum albumin

Microencapsulação de esqualeno proveniente do óleo do fígado de cação-azul via precipitação com CO<sub>2</sub> supercrítico

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