Adsorções de proteínas em superfícies nanoestruturadas de prata caracterizadas por espectroscopia SERS

Abstract

As proteínas são macromoléculas que desempenham diversas funções vitais nos organismos, sendo constituídas por cadeias de aminoácidos. A partir do uso da espectroscopia de Espalhamento Raman Intensificado por Superfície (Surface Enhanced Raman Scattering - SERS) foi possível investigar os mecanismos de interação entre o aminoácido L-Metionina (MET), o dipeptídeo L-Carnosina (CAR), a proteína Albumina de Soro Bovino (BSA) e os anticorpos anti-Albumina de Soro Bovino (anti-BSA) e anti-receptor de folato (anti-FOL) com a superfície nanoestruturada contendo nanopartículas de prata (AgNPs). Através da espectroscopia de absorção nas regiões UV-VIS-NIR foi monitorada a ressonância do plásmon de superfície localizado (Localized surface plasmon resonance - LSPR) das nanopartículas sintetizadas antes e depois da centrifugação/ressuspensão em meio aquoso, para que se tivesse uma estimativa inicial da distribuição de tamanhos, a qual foi precisada pelo Espalhamento dinâmico de Luz (Dynamic Light Scattering - DLS) que resultou em um valor médio por volta de 21 nm antes, e em 25 nm depois da centrifugação/ressuspensão. A carga superficial de – 43,1 mV antes e de 5,94 mV depois da centrifugação/ressuspensão foi medida, indicando a estabilidade coloidal. As superfícies nanoestruturadas de prata (AgNS), foram construídas sobre uma placa de vidro, e no caso das amostras de proteínas, a superfície metálica foi modificada com 2-Mercaptoetanol (ME). Nas superfícies com a presença do modificador de superfície gerador de ligações de hidrogênio, as proteínas foram adsorvidas preservando um único padrão espectral SERS. Na ausência do ME, as proteínas apresentaram diferentes geometrias de adsorção e, portanto, diferentes padrões espectrais SERS, indicando que o ME ancora as macromoléculas na superfície de prata. Através da atribuição vibracional foi proposto que a tirosina está envolvida na formação de ligações de hidrogênio com o ME, servindo de pontos de ancoramento para a adsorção das três proteínas.