2019
DOI: 10.1016/j.msec.2018.11.043
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A quantitative comparable study on multi-hierarchy conformation of acid and pepsin-solubilized collagens from the skin of grass carp (Ctenopharyngodon idella)

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“…The amide I (1700-1600 cm -1 ) peak with the wavenumber at 1632cm -1 originated from C=O stretching vibration. The amide II (1600-1500 cm -1 ) peaks which appeared around 1550cm -1 resulted from C-N stretching and N-H bending vibrations (Zhu, et al, 2019). The intensities of these peaks increased compared to those in free lipase.…”
Section: Ft-ir Spectra Studiesmentioning
confidence: 95%
“…The amide I (1700-1600 cm -1 ) peak with the wavenumber at 1632cm -1 originated from C=O stretching vibration. The amide II (1600-1500 cm -1 ) peaks which appeared around 1550cm -1 resulted from C-N stretching and N-H bending vibrations (Zhu, et al, 2019). The intensities of these peaks increased compared to those in free lipase.…”
Section: Ft-ir Spectra Studiesmentioning
confidence: 95%
“…The highest expression of hsp47 and type I collagen genes occurred in the heart and skin, while the highest expression of hsp47-like is higher in skin and swim bladder. Grass carp skin was reported to contain an abundance of type I collagen [7,14], which is a fibril-forming collagen usually consisting of two identical a1-chains and an a2-chain [2,6,24]. Hsp47 is essential in the process of collagen synthesis and it is strongly correlated with expression of type I collagen in multiple tissues [2,4].…”
Section: Discussionmentioning
confidence: 99%
“…At present, 29 different types of collagen have been found and named (types I-XXIX) and they play different roles in tissues. Type I collagen is the most abundant collagen in vertebrate tissues and is a major component of the extracellular matrix [6,7]. Type I collagen consists of three α chains and it has a central triple-helical domain containing Gly-X-X triplets covering more than 300 residues.…”
Section: Introductionmentioning
confidence: 99%
“…Aunque hubo diferencia entre los muestreos, la biomasa del sitio MM resultó ser interesante por su alto contenido proteico a través de los diferentes meses de muestreo. Esto reafirma que los subproductos de origen pesquero pueden ser una buena fuente de proteína y MM, no es la excepción, quien además presentó H; por lo que, en base a su contenido, podría ser una alternativa para la extracción de biomoléculas como el colágeno y gelatina (Zhu et al, 2019;Vázquez et al, 2019).…”
Section: Discusión Primer Sitio De Muestreo (Mm)unclassified
“…Los llamados co-productos (hígado, molleja, cabeza, gónadas, esqueletos y descartes de maquillado) pueden consumirse sin procesar, ya que son considerados alimentos y por consecuencia, deben cumplir las mismas regulaciones y manejo (Jayathilakan et al, 2012). Los subproductos (vísceras, colas, pieles, exoesqueleto, escamas, etcétera), no son valorados como alimento directo para humanos; sin embargo, se están apreciando por sus biocomponentes de interés tecnológico, tales como: péptidos bioactivos (Rabiei et al, 2017, Vázquez et al, 2019, colágeno (Zhu et al, 2019), gelatina (Vázquez et al, 2019), hidroxiapatita (Komur et al, 2017), sulfato de condoitrina (He et al, 2017), ensilados (Özyurt et al, 2019) y otros con aplicaciones en la industria García-Sifuentes et al: Biotecnia / XXII (2): 61-69 (2020) alimentaria, farmacéutica, médica, biomédica, ingeniería ambiental, cosmética, entre otras (Siewe et al, 2019). Aunque los co-productos y subproductos son identificados de manera diferente, frecuentemente en los grandes centros de distribución o incluso en las mismas plantas de proceso, no hay una separación adecuada de los mismos, por lo que se generan y acopian en el mismo sitio mezclas de subproductos y co-productos.…”
Section: Introductionunclassified