Untitled

Abstract

Nhận ngày 16 tháng 8 năm 2017Chỉnh sửa ngày 20 tháng 9 năm 2017; Chấp nhận đăng ngày 10 tháng 10 năm 2017Tóm tắt: Vi khuẩn Helicobacter pylori được xác định là nguyên nhân chính gây ra các bệnh đường tiêu hóa với khả năng kháng thuốc điều trị đang ngày càng tăng lên. Đề tài nghiên cứu tinh sạch peptide deformylase, enzyme có vai trò xúc tác cho phản ứng loại bỏ nhóm formyl đầu N của chuỗi peptide mới hình thành trong vi khuẩn như một đích tác dụng mới cho việc sàng lọc, phát triển thuốc diệt Helicobacter pylori. Peptide deformylase tái tổ hợp từ Helicobacter pylori biểu hiện ở E. coli BL21-RIL có kích thước xấp xỉ 24,5 kDa được tách chiết thành công với hiệu suất đạt 37,2% và độ tinh sạch tăng lên 13 lần. Hoạt tính cắt nhóm formyl của HpPDF khá cao với K m là 137,16 µM và k cat /K m là 173,42 M -1 s -1 và hoạt độ riêng đạt 145,3 U/mg. Từ khóa: Peptide deformylase, Helicobacter pylori, tái tổ hợp, hoạt tính, kháng thuốc.Abstract: Helicobacter pylori is the major reason causesing gastrointestinal diseases and is characterized with the rapidly increase of multi drug resistance. In this project, we focused on studying peptide deformylase catalyzing for the crucial N-formyl cleavage from N-formyl methionyl at the beginning of new peptide chains in prokaryotes as an alternative target for screening potential anti-H. pylori compounds. The 24.5 kDa recombinant HpPDF expressed in E. coli BL21-RIL was successfully purified with a 13-fold increase in purity and 37.2% yield. HpPDF formyl removing pecific activity was determined at 145.3 U/mg with K m of 137.16 µM and k cat /K m ratio of 173.42 M -1 s -1 .