Este estudo objetivou predizer bioquimicamente as estruturas primárias e secundárias da proteína receptora de quimiocina CXCR1 bovina não polimórfica e polimórfica carreando o polimorfismo A122V por análises in silico. Duas sequências da proteína CXCR1 de bovino Bos taurus foram selecionadas a partir da base de dados de sequências de proteínas UniProtKB/Swiss-Prot: a) uma sequência não polimórfica (A7KWG0), contendo o aminoácido alanina (A) na posição 122, e b) uma sequência polimórfica, apresentando o aminoácido valina (V) na mesma posição. As estruturas primárias e secundárias da proteína foram preditas empregando os programas ProtParam e Chou & Fasman Protein Secondary Structure Prediction CFSSP. Diferenças nos parâmetros físicos e químicos não foram previstas a partir da estrutura primária de ambas as proteínas analisadas. A presença de um domínio helicoidal, situado nas posições 100 e 150, foi exclusivamente encontrada na proteína CXCR1 não polimórfica. Resíduos de aminoácidos de propriedades bioquímicas variáveis foram detectados na posição 122 na proteína CXCR1 dos ruminantes e humana, sugerindo que esse peptídeo é altamente polimórfico em vertebrados. Os resultados aqui descritos predizem diferenças no padrão da estrutura secundária da proteína CXCR1 bovina não polimórfica e polimórfica A122V empregando ferramentas de Bioinformática.