Análise térmica da carne de coelhos

Abstract

-INTRODUÇÃOO aquecimento da carne durante seu cozimento produz alterações na sua aparência, no seu sabor e na sua textura, ocorrendo encolhimento, liberação de suco celular, descoloração, que são causados por mudanças nas proteínas do músculo, que são termosensíveis [9]. Particularmente, as características funcionais e texturais da carne cozida dependem do comportamento tér-mico das proteínas miofibrilares [14].A estrutura nativa das proteínas é estabilizada por forças moleculares internas, que são reduzidas com o aumento da temperatura [16]. Acima de certa temperatura, ocorre uma transição do tipo ordem-desordem, quando as proteínas são desenroladas ("unfolded"), ocorrendo um fenômeno conhecido como desnaturação. Esse fenômeno é uma transição de fase de primeira ordem, e pode ser caracterizado pela temperatura (Td) e entalpia de desnaturação (rHd RESUMOO objetivo deste trabalho foi avaliar o efeito da adição de condimentos na carne de coelho, sobre a estabilidade térmica de suas proteínas miofibrilares. Retalhos de 24 músculos Longissimus dorsis foram moídos e misturados, para a obtenção de um lote homogê-neo. Foram adicionados, em alíquotas dessa carne: 1,0; 2,0 ou 3,0% de sal; 2,5; 5,0 ou 7,5% de sacarose e 1,5; 3,0 ou 4,5% de ácido acético 3% em solução aquosa, e uma mistura perfazendo 3% de sal, 5% de sacarose e 3% da mesma solução de ácido acético. Após homogeneização manual, as amostras foram mantidas em repouso sob refrigeração, por 30 minutos. Alíquotas da ordem de 10mg foram usadas para análise térmica e o restante, para análises de pH, proteínas e umidade. As análises térmicas foram realizadas em um calorímetro diferencial de varredura DSC-TA2010, a 10ºC/min, entre 0 e 100ºC. As curvas de DSC da carne pura apresentaram endotermas nas temperaturas de (Td) 58,4(0,7ºC (miosina) e 78,2(0,2ºC (actina), envolvendo entalpia (rHd) de 17,5J/g de proteínas. O sal e o ácido acético desestabilizaram as proteínas, provocando redução da Td da miosina e actina, contrariamente à sacarose, que apresentou efeito estabilizante. A adição da mistura dos condimentos desestabilizou as proteínas miofibrilares. Apenas o ácido, adicionado acima de 1,5%, provocou desnaturação das proteínas. Palavras-chave: proteínas miofibrilares; desnaturação; análise calorimétrica diferencial; sal; sacarose; ácido acético. SUMMARYTHERMAL ANALYSIS OF RABBIT MEAT. The objective of this work was to evaluate the effect of some additives over the myofibrillar protein thermal stability of rabbit meat. Steaks of 24 Longissimus dorsis muscle were ground and mixed to obtain a homogeneous portion. Samples of this meat were added with: 1.0, 2.0, or 3.0% of salt; 2.5, 5.0, or 7.5% of saccharose and 1.5, 3.0 or 4.5% of acid acetic solution 3%, and a mixture with 3% salt, 5% saccharose and 3% of the same acid acetic solution. After manual homogenization, the samples were stored refrigerated for 30 minutes. The meat was analyzed for thermal behavior, pH, protein and water content. The thermal analysis was done with a differential scanning calorimeter DSC-T...

Denaturation and the Glass Transition Temperatures of Myofibrillar Proteins from Osmotically Dehydrated Tilapia: Effect of Sodium Chloride and Sucrose

“…Similar results can be observed in the work of Furukawa et al [27] The conformational structure, and consequently the thermal stability of proteins, can be effectively affected by its chemical environment, such as the ionic strength. [21] Harwalkar and Ma [28] showed different behaviour, with an increase in the denaturation temperature of oat globulin as the sodium chloride content increased.…”

“…Therefore, it must be pointed out that the presence of sucrose did not protect the protein against the ionic strength of the salt. Park and Lanier [31] also observed this behaviour, as did Furukawa et al, [27] who reported that sucrose addition did not restore the protein stability displaced by the salt.…”

Development and evaluation of chicken nuggets with partial replacement of meat and fat by pea fibre

“…A model DSC-TA2010 differential scanning calorimeter with a TA5000 controller (TA Instruments) was used, operating with a N 2 fl ow of 45 ml min -1 , and heating at 10°C/min from 0 to 100°C (FURUKAWA et al, 2004). The sample of approximately 10 mg, was placed in a small TA aluminium recipient, hermetically closed, and measured (±0.01 mg) using a precision scale (Ohaus, Analytical Plus).…”

Evaluation of different software tools for deconvolving differential scanning calorimetry thermograms of salted beef

“…Traditionally, the sodium chloride (NaCl) used in meat curing processes modifies the denaturation temperature of predominant meat proteins such as myosin, sarcoplasmic proteins, collagen and actin (Albarracín et al, 2011;Furukawa et al, 2004). In previous studies using DSC analysis, it was observed that the increase of NaCl concentration in beef samples (Quinn et al, 1980), chicken (Kijowski & Mast, 1988), cod (Thorarinsdottir et al, 2002), and pork (Graiver et al, 2006) led to a change in the corresponding thermograms with a reduction of peak amplitude.…”

“…The knowledge of denaturation temperature (T d ) is extremely important to keep the rehydration capacity and water retention of proteins during drying processes and to control textural properties during cooking of meat. Moreover, the knowledge of denaturation enthalpy (∆H d ) is required for heat transfer calculations in drying and cooking processes (Furukawa et al, 2004).…”