Conformações distorcida e planar do anel porfirínico em complexos e hemoproteínas: propriedades físico-químicas e implicações espectroscópicas

Abstract

1 occurs in the case of a strongly ruffled ring. These states are responsible for distinct chemical and spectroscopic properties of the porphyrin systems. The importance of the ring conformations, their characteristics, implications and applications are discussed.Keywords: porphyrin; electronic configurations; spectroscopies. INTRODUÇÃOOs tetraazamacrociclos ao se coordenarem a íons metálicos conferem a estes centros de coordenação uma estabilização de estados de oxidação não usuais, como por exemplo, ferro(I) e ferro(IV), devido ao chamado "efeito macrocíclico". Esta estabilidade, juntamente com a conhecida versatilidade dos sistemas macrocíclicos, além da evidente relevância biológica, tem motivado várias pesquisas desses compostos como protótipos em modificação de superfícies (filmes finos) 9,10 . No entanto, há de se acrescentar entre esses fatores a estereoquímica, que também desempenha papel determinante.A configuração distorcida ocorre se uma das seguintes condições é satisfeita: a) os ligantes axiais são, ao mesmo tempo, fracos σ-doadores e fortes π-aceptores tais como tert-butil isocianeto (BuNC) e 4-cianopiridina (4-CNPy); b) anéis porfirínicos que são fortemente S 4 -distorcidos como em meso-tetraisopropilporfirina, meso-tetrametilquiroporfirina e meso-tetracicloexilporfirina 11 . Como já foi mencionado, o solvente é importante na determinação do estado fundamental 12 , mas neste estudo não será enfatizada esta abordagem já que nosso interesse é a compreensão estrutural da proteína e de sua relação estrutura-atividade no meio biológico, ou seja, somente em meio aquoso.A título de ilustração é relevante citar, baseado em dados de raios-X, exemplos de hemoproteínas que revelam o grupamento prostético distorcido de uma simetria ideal D 4h . São elas: citocromoc3; citocromo-c do atum, oxidado e reduzido; citocromo-c peroxidase, iso-1-citocromo-c de leveduras 13 . No estudo de ferro-porfirinas, vários modelos de hemes têm sido pesquisados com o objetivo de se avaliar a influência dos ligantes axiais e dos substituintes periféricos de porfirinas sobre a energia dos orbitais moleculares e as propriedades espectroscópicas e magnéticas inerentes a esse sistema e às hemoglobinas. Em um sistema onde não são alterados os substituintes periféricos do anel porfirínico, os ligantes axiais são determinantes nas propriedades de todo o

Estudo espectroscópico do equilíbrio entre espécies hexacoordenada e pentacoordenada dos monômero d nativo e reconstituído da hemoglobina extracelular gigante de Glossoscolex paulistus em meio alcalino

“…Por causa desta pequena separação de energia entre os estados de spin, as conformações do heme e suas propriedades eletrônicas são muito sensí-veis ao número, à natureza e orientação dos ligantes axiais coordenados ao centro férrico [35][36][37][38][39][40] . A proximidade dos diferentes estados de spin pode ser essencial à função protéica.…”

“…A proximidade dos diferentes estados de spin pode ser essencial à função protéica. Ademais, segundo Marques e Brown 24 , um dos mais significativos desenvolvimentos na química de porfirinas nos últimos 20 anos tem sido o estudo sobre a extraordinária flexibilidade do anel porfirínico 39,40 , que está profundamente associada aos fatores supracitados.…”

Photodynamic therapy for pathogenic fungi

“…Porphyrins are tetraazamacrocycle compounds widely encountered in nature 49,50 . The optimal wavelength to photokilling is about 410 nm 1 .…”

Hemoglobina extracelular gigante de Glossoscolex paulistus: um extraordinário sistema supramolecular hemoproteico

“…Esta estabilidade peculiar a ligantes volumosos vem sendo chamada de "efeito macrocíclico" e é bastante comum aos ligantes tetra-azamacrocíclicos. 98 A quinta posição de coordenação do heme é ocupada pelo átomo de nitrogênio de um imidazol, oriundo do grupo lateral da histidina proximal, sobre o qual o heme se apóia na proteína. Portanto, o imidazol da histidina proximal é o ligante endógeno responsável pela ligação entre o grupamento prostético e a cadeia polipeptídica.…”

“…98 Medidas de infravermelho e espectroscopia Mössbauer indicam claramente que a conversão tanto da mioglobina como da hemoglobina para suas formas oxigenadas está associada a um rearranjo eletrônico. Isto pode ser descrito por uma representativa doação p (transferência de carga) do Fe(II) para o O 2 e uma doação s (coor-denação) do O 2 para o Fe(II), resultando na forte ligação covalente entre o ferro e o oxigênio.…”