Biocatálise em meios aquo-restritos: fundamentos e aplicações em química analítica

Lima, Antonio William Oliveira; Angnes, Lúcio

doi:10.1590/s0100-40421999000200015

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“…metanol, acetonitrila, etanol, acetona, 1-propanol, tetrehidrofurano, butanol, clorofórmio e 2-propanol) são discutidos e comparados com biossensores empregando enzimas comercializadas. Um artigo de revisão sobre a biocatálise em meios aquo-restritos aplicados em química analítica publicado por Lima & Angnes 144 trata com muita propriedade o assunto e deve ser consultado, especialmente aquele descrevendo os biossensores em fase orgânica.…”

Section: Compostos Fenólicosunclassified

Uso analítico de tecidos e de extratos brutos vegetais como fonte enzimática

Fatibello‐Filho¹,

Vieira²

2002

Quím. Nova

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Section: Compostos Fenólicosunclassified

Uso analítico de tecidos e de extratos brutos vegetais como fonte enzimática

Fatibello‐Filho¹,

Vieira²

2002

Quím. Nova

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“…Modernas metodologias de engenharia genética têm possibilitado a produção de enzimas em larga escala ou a modificação de sua estrutura primária, alterando, portanto, algumas de suas características físico-químicas e biológicas 2 . De igual significância são as recentes técnicas de evolução direcionada, as quais têm permitido, via modificação do DNA, a preparação de enzimas especialmente dirigidas para uma determinada finalidade, isto é, enzimas que atuam em valores extremos de pH e temperatura, bem como em presença de meios não convencionais (solventes orgânicos, fase gasosa e CO 2 supercrítico) 3 .…”

Section: Introductionunclassified

Comparação do desempenho da lipase de candida rugosa imobilizada em suporte híbrido de polissiloxano-polivinilálcool empregando diferentes metodologias

Paula¹,

Moreira²,

Braga³

et al. 2008

Quím. Nova

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a. Sara Mesquita, 2270, 60511-110 Fortaleza -CE, Brasil Recebido em 16/10/06; aceito em 25/5/07; publicado na web em 9/11/07 COMPARATIVE PERFORMANCE OF Candida rugosa LIPASE IMMOBILIZED ON POLYSILOXANE POLYVINYL ALCOHOL HYBRID SUPPORT USING DIFFERENT METHODOLOGIES. The efficiency for immobilizing microbial Candida rugosa lipase on a hybrid matrix of polysiloxane polyvinyl alcohol, by adsorption, covalent coupling and encapsulation was compared. The activities of immobilized derivatives were evaluated using p-nitrophenylpalmitate (hydrolysis) and butyric acid and butanol (esterification) as substrates. Operational stability and storage tests were also performed. Among the procedures tested, the proposed matrix was efficient for immobilizing C. rugosa lipase by adsorption and covalent coupling techniques and unsuitable for encapsulation purposes. The results reveal that better catalytic properties in both aqueous and organic media were demonstrated by the covalent coupling POS-PVA immobilized lipase, including also satisfactory half-life and good storage stability.Keywords: lipase; hybrid support; adsorption. INTRODUÇÃOEnzimas na sua forma nativa (enzimas livres) têm sido usadas por séculos na indústria de alimentos e mais recentemente nas indústrias farmacêuticas e químicas 1 . Sua estrutura e modo de ação vêm sendo gradativamente elucidados por métodos experimentais bem estabelecidos, como técnicas clássicas de Raio-X e avançadas de Ressonância Nuclear Magnética (RNM). Modernas metodologias de engenharia genética têm possibilitado a produção de enzimas em larga escala ou a modificação de sua estrutura primária, alterando, portanto, algumas de suas características físico-químicas e biológicas 2 . De igual significância são as recentes técnicas de evolução direcionada, as quais têm permitido, via modificação do DNA, a preparação de enzimas especialmente dirigidas para uma determinada finalidade, isto é, enzimas que atuam em valores extremos de pH e temperatura, bem como em presença de meios não convencionais (solventes orgânicos, fase gasosa e CO 2 supercrítico) 3 .O valor de venda de enzimas para uso em indústrias de alimentos, detergentes, especialidades químicas perfizeram um total de aproximadamente US$ 700 milhões em 1992 e aumentaram para US$ 2 bilhões em 2004 4 . De acordo com as projeções, o crescimento no mercado de enzimas é de aproximadamente 4-5% ao ano, acompanhada pela redução de preço, devido ao grande núme-ro de empresas que vêm comercializando enzimas com preços mais competitivos. Como resultado, o mercado previsto para 2009 é da ordem de 2,4 bilhões 4 .De interesse particular é o aumento do uso de enzimas imobilizadas, termo empregado por Katchalski-Katzir 5 na primeira Conferência de Engenharia Enzimática realizada em Henniker, NH, EUA em 1971, para designar enzima fisicamente confinada ou localizada numa certa região do espaço, com retenção de sua atividade catalítica, podendo ser usada repetida e continuamente 6 . Nesta técnica, a enzima fica retida no interior (poros) ou na superfície de u...

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“…Portanto, a seleção das condições adequadas na catálise enzimática em meios não convencionais deve seguir uma cuidadosa manipulação do meio-ambiente do biocatalisador, de tal forma que a produtividade do sistema seja maximizada por meio da potencialidade total da atividade enzimática 2 . Isto pode ser alcançado pela utilização de solventes apropriados 4,5 , controle do teor de água no meio reacional 6,7 e imobilização da enzima em suportes sólidos [8][9][10] . A imobilização tem efeito benéfico na estabilidade da enzima, em função das interações físicas e químicas entre o suporte e as molécu-las da enzima.…”

Section: Introductionunclassified

Determinação das propriedades catalíticas em meio aquoso e orgânico da lipase de Candida rugosa imobilizada em celulignina quimicamente modificada por carbonildiimidazol

Gomes¹,

Paula²,

Silva³

et al. 2006

Quím. Nova

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Recebido em 11/5/05; aceito em 27/10/05; publicado na web em 31/3/06 ASSESSMENT OF CATALYTIC PROPERTIES IN AQUEOUS AND ORGANIC MEDIA OF LIPASE FROM Candida rugosa IMMOBILIZED ON WOOD CELLULIGNIN ACTIVATED WITH CARBONYLDIIMIDAZOLE. Microbial lipase from Candida rugosa was immobilized by covalent binding on wood cellulignin (Eucaliptus grandis) chemically modified with carbonyldiimidazole. The immobilized system was fully evaluated in aqueous (olive oil hydrolysis) and organic (ester synthesis) media. A comparative study between free and immobilized lipase was carried out in terms of pH, temperature and thermal stability. A higher pH value (8.0) was found optimal for the immobilized lipase. The optimal reaction temperature shifted from 37 °C for the free lipase to 45 °C for the immobilized lipase. The pattern of heat stability indicated that the immobilization process tends to stabilize the enzyme. Kinetics tests at 37 °C following the hydrolysis of olive oil obeyed the Michaelis-Menten rate equation. Values for K m = 924.9 mM and V max = 198.3 U/mg were lower than for free lipase, suggesting that the affinity towards the substrate changed and the activity of the immobilized lipase decreased during the course of immobilization. The immobilized derivative was also tested in the ester synthesis from several alcohols and carboxylic acids.Keywords: cellulignin; lipase; immobilization. INTRODUÇÃOOs processos que utilizam lipases são especialmente atraentes em função das diferentes aplicações desta enzima. As lipases podem catalisar reações de hidrólise, esterificação e interesterificação, com extrema simplicidade de processo, qualidade superior do produto final e excelente rendimento 1-3 . Estas características conferem às lipases um potencial biotecnológico comparável ao das proteases e carboidrases -enzimas industrialmente utilizadas -estimulando pesquisas para otimização da sua produção, caracterização, imobilização e aplicação industrial 2,3 .Idealmente os sistemas catalisados por lipases devem ser tratados caso a caso e as generalizações devem ser praticadas com cautela 2 . Portanto, a seleção das condições adequadas na catálise enzimática em meios não convencionais deve seguir uma cuidadosa manipulação do meio-ambiente do biocatalisador, de tal forma que a produtividade do sistema seja maximizada por meio da potencialidade total da atividade enzimática 2 . Isto pode ser alcançado pela utilização de solventes apropriados 4,5 , controle do teor de água no meio reacional 6,7 e imobilização da enzima em suportes sólidos [8][9][10] . A imobilização tem efeito benéfico na estabilidade da enzima, em função das interações físicas e químicas entre o suporte e as molécu-las da enzima. A imobilização também auxilia na dispersão homogênea da enzima no meio, o que é essencial para a condução de reações enzimáticas 9,10 .As propriedades dos derivados imobilizados são influenciadas tanto pelas propriedades da enzima como pelo material do suporte 2,11 . A interação entre esses dois componentes proporciona um derivado imobilizado...

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Biocatálise em meios aquo-restritos: fundamentos e aplicações em química analítica

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Uso analítico de tecidos e de extratos brutos vegetais como fonte enzimática

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