Estudo microcalorimétrico da interação de tensoativos n-alquil-sulfato de sódio com tripsina a 298 k

Abstract

Recebido em 8/4/96; aceito em 24/10/96 MICROCALORIMETRIC STUDY OF SODIUM n-ALKYL SULFATE INTERACTIONS WITH TRYPSIN AT 298 K. systematic study of the interactions of ionic surfactants with protein trypsin in buffer solution pH 3.5, 7.0 and 9.0, ionic strength 10 mM at 298 K was done using the microcalorimetric technique. In this study, anionic surfactant solutions of the sodium n-alkyl sulfates series (C 8 , C 10 , C 12 and C 14 ) were used. The enthalpy of interaction (∆ ∆ ∆ ∆ ∆ int H o ) shows that the interaction of the surfactants C 8 , C 10 , C 12 and C 14 with trypsin in the solution pH 3.5 is an endothermic process with the value of ∆ ∆ ∆ ∆ ∆ int H o decreasing linearly with increasing carbon chain length, which is attributed to the unfolding of the polypeptide chain. In the solution pH 7.0, we observed the same trend except for C 14 . In the solution pH 9.0, from C 10 the enthapy of interaction didn't change with the increasing of the carbon chain length due to unfolding of the polypeptide. We concluded that when trypsin is folded, the enthalpy of interaction shows a linear relationship with the surfactant's hydrophobicity, in agreement with Traube's rule.Keywords: surfactants; protein; microcalorimetry. ARTIGO INTRODUÇÃOO estudo termodinâmico da interação de tensoativos iônicos com proteínas globulares é atualmente de grande interesse nas áreas de Físico-Química e Bioquímica.Tensoativos iônicos ligam-se a proteínas globulares em concentrações abaixo da concentração micelar crítica (CMC) por uma combinação de interações iônicas e hidrofóbicas formando o chamado complexo proteína-tensoativo. A parte lipofílica da molécula de tensoativo, como por exemplo, dodecil-sulfato de sódio (SDS) interage com as regiões hidrofóbicas no interior das proteínas, causando a quebra da sua estrutura secundária e terciária. Também, a formação de pares iônicos entre moléculas de tensoativos e resíduos de aminoácidos contribuem para este processo. Por este motivo, os tensoativos iônicos possuem propriedades desnaturantes incomparáveis, pois em concentrações da ordem de milimolar desnaturam proteínas enquanto que desnaturantes clássicos 1 como uréia e cloridrato de guanidina necessitam de concentrações da ordem de 6,0 a 8,0 M.A aplicação de tensoativos na bioquímica, principalmente no estudo da solubilização de proteínas intrínsecas das membranas biológicas, tem sido de interesse em estudos físico-quí-micos sôbre a natureza das interações entre tensoativos e proteínas pelo fato dos tensoativos iônicos serem ingredientes importantes em muitos cosméticos, produtos de toilete, preparações farmacêuticas (soluções de gargarejo, entre outros), e todos estes materiais entram em contato com as proteínas da membrana 2 . No entanto, os estudos da interação de tensoativos iônicos com proteínas existentes na literatura comprovam que os tensoativos iônicos interagem com proteínas através de forças de interação eletrostática e hidrofóbicas, interações estas que contribuem de forma cooperativa para a quebra da estabilidade estrutural da prote...

Calorimetric study of the antibacterial activity of sodium n-alkylsulfates on the metabolism of Chromobacterium violaceum

“…According to Denyer 2 the possible targets of action of the bactericidal agents are the cell wall, cytoplasmatic membrane and the cytoplasm. Jones and co-workers, [3][4][5] Moosavi-Movahedi and co-workers, 6,7 and Silva and Volpe,8 related studies about the action of a homologous series of sodium n-alkylsulfates on proteins and Jones 9 published information on the surfactant effect on cellular membranes.…”