Xylan-specific carbohydrate-binding module belonging to family 6 enhances the catalytic performance of a GH11 endo-xylanase

Hoffmam, Zaira B.; Zanphorlin, L.M.; Cota, Júnio; Diogo, José; Almeida, Gabriela Brito; Damásio, André R.L.; Squina, Fábio M.; Murakami, Mário Tyago; Ruller, Roberto

doi:10.1016/j.nbt.2016.02.006

Cited by 31 publications

(7 citation statements)

References 40 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…Typically, the non-enzymatic carbohydrate binding module of a CBM binds to insoluble polysaccharides, and thereby increases their effective concentration near the co-associated enzymatic domain, and enhances catalytic efficiency (Abbott et al 2008;Hoffmam et al 2016). This "proximity effect" is related to the observation that CBMs can increase enzyme processivity (Zheng and Ding 2013).…”

Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

An F-type lectin domain directs the activity of Streptosporangium roseum alpha-l-fucosidase

2018

View full text Add to dashboard Cite

F-type lectins are phylogenetically widespread but selectively distributed fucose-binding lectins with L-fucose- and calcium-binding sequence motifs and an F-type lectin fold. Bacterial F-type lectin domains frequently occur in tandem with various protein domains in diverse architectures, indicating a possible role in directing enzyme activities or other biological functions to distinct fucosylated niches. Here, we report the biochemical characterization of a Streptosporangium roseum protein containing an F-type lectin domain in tandem with an NPCBM-associated domain and a family GH 29A alpha-l-fucosidase domain. We show that the F-type lectin domain of this protein recognizes fucosylated glycans in both α and β linkages but has high affinity for a Fuc-α-1,2-Gal motif and that the alpha-l-fucosidase domain displays hydrolytic activity on glycan substrates with α1-2 and α1-4 linked fucose. We also show that the F-type lectin domain does not have any effect on the activity of the cis-positioned alpha-l-fucosidase domain with the synthetic substrate, 4-Methylumbelliferyl-alpha-l-fucopyranoside or on inhibition of this activity by l-fucose or deoxyfuconojirimycin hydrochloride. However, the F-type lectin domain together with the NPCBM-associated domain enhances the activity of the cis-positioned alpha-l-fucosidase domain for soluble fucosylated oligosaccharide substrates. While there are many reports of glycoside hydrolase activity towards insoluble and soluble polysaccharides being enhanced by cis-positioned carbohydrate binding modules on the polypeptide, this is the first report, to our knowledge, of enhancement of activity towards aqueous, freely diffusible, small oligosaccharides. We propose a model involving structural stabilization and a bind-and-jump action mediated by the F-type lectin domain to rationalize our findings.

show abstract

Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

An F-type lectin domain directs the activity of Streptosporangium roseum alpha-l-fucosidase

2018

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…This site also includes the hydrophobic Pro390, Pro396, and Leu478 (Figure 5B). In analogy with CBMs, this aromatic/hydrophobic site of the middle domain of KP32gp38 likely plays the role of anchoring the substrate in a cleft close to the catalytic sites to facilitate the strong binding of the appended catalytic modules to their substrates and pro-mote catalysis (Abbott and van Bueren, 2014;Hoffmam et al, 2016;Pires et al, 2004).…”

Section: Evidence For the Presence Of A Non-catalytic Carbohydrate Binding Module In Kp32gp38mentioning

confidence: 99%

“…The KP32gp38 modular features likely account for the complex architecture of CPS from K. pneumoniae, which may restrict the accessibility to enzymatic degradation by the catalytic domain. From this perspective, CBM domains typically improve enzymatic degradation by bringing the adjacent catalytic domains into intimate contact with their target substrate (Abbott and van Bueren, 2014;Baroroh et al, 2017;Hoffmam et al, 2016;Kari et al, 2018;Montanier et al, 2009;Pires et al, 2004;Walker et al, 2015). In addition, the H-type lectin domain is endowed with two particular characteristics: it displays carbohydrate binding properties to recognize and efficiently bind to K. pneumoniae CPS and provides a trimerization interface, because KP32gp38 does not contain the C-terminal chaperone securing the protein trimerization as in some other tailspikes (Weigele et al, 2003;Schulz and Ficner, 2011).…”

Section: Kp32gp38 Presents a Novel Modular Organization Of Domainsmentioning

confidence: 99%

Structural and Functional Studies of a Klebsiella Phage Capsule Depolymerase Tailspike: Mechanistic Insights into Capsular Degradation

et al. 2020

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…A partir dele, foi possível identificar algumas importantes regiões conservadas e predizer os dois possíveis resíduos catalíticos da Af-XYLA -E150 e E257. Xilanases pertencentes às famílias GH10 e GH11 catalisam a hidrólise das ligações glicosídicas através de um mecanismo de retenção envolvendo dois resíduos de glutamato: um deles que atua como nucleófilo e o outro que age ora como ácido, ora como base (HOFFMAM et al, 2016;SEGATO et al, 2014).…”

Section: Ensaios De Sinergismounclassified

Clonagem, expressão e caracterização de três enzimas hidrolíticas de >i<Aspergillus fumigatus>/i< envolvidas na desconstrução de bagaço de cana-de-açúcar

Bernardi¹

View full text Add to dashboard Cite

trabalho aos meus pais, Renata e José Roberto, e aos meus irmãos, Ana Flávia e Pedro, pelo amor incondicional, apoio e incentivo em todos os momentos. Eu amo muito vocês! Agradecimentos AGRADECIMENTOS Foram muitas as pessoas que fizeram parte da minha vida durante esses quatro longos anos de doutorado e cada uma delas, à sua maneira, contribuiu para o resultado final deste trabalho. Eu espero conseguir agradecer a todos. O meu primeiro e maior agradecimento é à minha orientadora, Profa. Taisa Magnani Dinamarco. Agradeço imensamente pela confiança de sempre, pela paciência, pelo incentivo e por todos os conhecimentos transmitidos durante esses anos. Eu também agradeço: Aos meus pais, Renata e José Roberto, que nunca mediram esforços para realizar todos os meus sonhos. Agradeço pelo amor incondicional, por todo apoio, dedicação e incentivo em todos os momentos. Vocês são as pessoas mais importantes da minha vida. Aos meus irmãos e melhores amigos, Ana Flávia e Pedro, pela cumplicidade, pelo companheirismo e por todo apoio e incentivo em todos os momentos. A nossa união me fortalece nos momentos mais difíceis e eu sei que poderei sempre contar com vocês. Aos meus avós, Maria Celina e Décio, por todo amor, preocupação e apoio em todos os momentos. Agradeço também à minha avó Benilda e ao meu avô José Luiz, que não estão mais comigo fisicamente, mas que sempre zelaram tanto por mim. Hoje eu os carrego no coração e nas inúmeras lembranças maravilhosas. Ao meu marido, Fabio, por todo amor, carinho e companheirismo. Mesmo à distância, você me apoiou durante toda a minha trajetória até aqui. À minha filhota de quatro patas, Lindinha, que faz com que eu me sinta a pessoa mais especial do mundo todos os dias. Minha companheirinha em todos os momentos, que está sempre ao meu lado (literalmente). Aos meus grandes amigos do Laboratório de Biotecnologia de Proteínas: Lucas, Deborah, Paula e Luis. Agradeço pela amizade sincera construída ao longo desses anos de convivência, pelos inúmeros momentos de descontração e também pelas discussões pertinentes aos experimentos. Ao meu amigo do coração, Emerson, pela amizade sincera, pelas boas risadas e pelos momentos de desabafo. Também não posso deixar de agradecer pelas inúmeras análises de sequenciamento realizadas no Laboratório de Sequenciamento de Ácidos Nucleicos da FCFRP. Às minhas grandes amigas da FCFRP: Juliana, Lais, Júlia e Dhara. Tenho muita sorte por tê-las em minha vida e por sempre poder compartilhar com vocês momentos de alegria, descontração e desabafos. À amiga do coração, Camila, que a graduação em Química me deu. Agradeço por se fazer presente mesmo à distância, me apoiando emocionalmente e me incentivando. Sei que poderei contar com você por toda vida. Ao Prof. Sérgio Akira Uyemura que, com a maior gentileza, abriu as portas do seu laboratório para mim e disponibilizou equipamentos, tornando possível o desenvolvimento deste trabalho. Ao Prof. Arthur Henrique Cavalcante de Oliveira, por todo apoio científico e pela ajuda com os experimentos de dicroísmo circular e e...

show abstract

Xylan-specific carbohydrate-binding module belonging to family 6 enhances the catalytic performance of a GH11 endo-xylanase

Cited by 31 publications

References 40 publications

An F-type lectin domain directs the activity of Streptosporangium roseum alpha-l-fucosidase

An F-type lectin domain directs the activity of Streptosporangium roseum alpha-l-fucosidase

Structural and Functional Studies of a Klebsiella Phage Capsule Depolymerase Tailspike: Mechanistic Insights into Capsular Degradation

Clonagem, expressão e caracterização de três enzimas hidrolíticas de >i<Aspergillus fumigatus>/i< envolvidas na desconstrução de bagaço de cana-de-açúcar

Contact Info

Product

Resources

About