Distinct Dynamics of Aurora B and Survivin During Mitosis

Delacour-Larose, Marlène; Molla, Annie; Skoufias, Dimitrios A.; Margolis, Robert L.; Dimitrov, Stéfan

doi:10.4161/cc.3.11.1203

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“…pool, whereas Aurora B appears to be relatively more stably associated (Murata-Hori and Wang, 2002;Beardmore et al, 2004;Delacour-Larose et al, 2004). In a normal cell, this dynamic binding to the centromere and the relatively higher accumulation of Aurora B would provide a high concentration of the kinase to perform not only its chromatin-associated roles but also its kinetochore-associated functions.…”

Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

Histone deacetylase inhibitors induce mitotic slippage

et al. 2007

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Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

Histone deacetylase inhibitors induce mitotic slippage

et al. 2007

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“…31,32 Moreover, survivin-EGFP fusions have been widely used to study both the bifunctional role of survivin and its dynamic intracellular localization and seem fully functional. [33][34][35] In contrast to sponge tissue that show a very low steadystate expression level, proliferating cells of primmorphs contained a considerable amount of SDSURVL, indicative of its involvement in cell division. This assumption was supported by a significantly increased proliferation rate of HEK-293 cells expressing SDSURVL-EGFP.…”

Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

Poriferan survivin exhibits a conserved regulatory role in the interconnected pathways of cell cycle and apoptosis

Luthringer¹,

Isbert²,

Müller³

et al. 2010

Cell Death Differ

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Survivin orchestrates intracellular pathways during cell division and apoptosis. Its central function as mitotic regulator and inhibitor of cell death has major implications for tumor cell proliferation. Analyses in early-branching Metazoa so far propose an exclusive role of survivin as a chromosomal passenger protein, whereas only later during evolution a complementary antiapoptotic function might have arisen, concurrent with increased organismal complexity. To lift the veil on the ancestral function(s) of this key regulator, a survivin-like protein (SURVL) of one of the earliest-branching metazoan taxa was identified and functionally characterized. SURVL of the sponge Suberites domuncula shares considerable similarities with its metazoan homologs, ranging from conserved exon/intron structure to presence of protein-interaction domains. Whereas sponge tissue shows a low steady-state level, SURVL expression was significantly upregulated in rapidly proliferating primmorph cells. In addition, challenge of tissue and primmorphs with heavy metal or lipopeptide stimulated SURVL expression, concurrent with the expression of a newly discovered caspase. Complementary functional analyses in transfected HEK-293 cells revealed that heterologous expression of a SURVL-EFGP fusion not only promotes proliferation but also enhances resistance to cadmiuminduced cell death. Taken together, these results suggest both a deep evolutionary conserved dual role of survivin and an equally conserved central position in the interconnected pathways of cell cycle and apoptosis. Apoptosis has a crucial role not only in countless physiological processes (e.g., elimination of redundant cells during vertebrate embryonic development) but also during pathogenesis. As apoptosis relies on the clear-cut function of numerous proand antiapoptotic factors, any malfunction on their part or disruption of their respective interplay inevitably leads to dysfunctional cellular metabolism. The ensuing delayed or premature cell death often manifests in severe pathologies, including carcinogenesis and neurodegenerative diseases.The groundbreaking discovery of the Caenorhabditis elegans proteins cell death abnormality (Ced)-9, homolog of human antiapoptotic Bcl-2, and Ced-3, homolog of human caspase-1, has shown the molecular conservation of the apoptotic cell death program along a broad range of Metazoa, from nematodes to vertebrates.1 Since then, the fundamental role of apoptosis has been increasingly recognized in various physiological processes. In addition, several invertebrate model organisms revealed a significant potential for analyses of apoptotic mechanisms, not only under an evolutionary point of view. Thus, the identification of the human crumbs homolog 1 and its causative role in the manifestation of retinitis pigmentosa was based on the discovery of mutational variants of the Drosophila melanogaster protein crumbs.2 In addition, loss-of-function mutations of the C. elegans dystrophin-1 gene confirmed the role of human dystrophin in the manifestation...

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“…Tous deux interagissent, par leur domaine amino-terminal, directement avec la protéine Survivine. La stabilité de ce complexe a été étudiée par des expériences de microscopie en cellules vivantes : le FRAP (recouvrement de fluorescence après photoblanchiement) [14,15]. Les protéines INCENP, Aurora B et Boréaline sont ancrées sur les chromosomes puis sur les microtubules et ne présentent pas de mobilité apparente [15] Figure 3).…”

Section: Caractéristiques Des Composants De Ce Complexeunclassified

Survivine, la petite reine du complexe passager

2008

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Survivine a été décrite pour la première fois il y a dix ans [1]. Son nom découle de la fonction première qui lui a été attribuée, celle d'une protéine inhibitrice de l'apoptose (pour revue, voir [2]). Plus récemment, D. Skoufias et ses collaborateurs ont montré que Survivine était l'une des composantes du complexe passager [3]. Les protéines passagèresLe complexe passager est composé des protéines INCENP, Boréaline, Aurora B et Survivine [4]. Son expression est restreinte à la mitose et sa localisation est tout à fait singulière. Il voyage des chromosomes vers le cytosquelette (Figure 1). En effet on repère ses composants sur la chromatine péricentromérique en phase G2, puis sur les chromosomes en prophase. Rapidement il se concentre sur les centromères en métaphase. Lors de la transition métaphase/anaphase, il est transféré sur le réseau microtubulaire où il séjourne jusqu'en fin de mitose. En cytodiérèse, il décore le corps intermédiaire qui relie les deux cellules filles puis il disparaît. La particularité du complexe est son interdépendance ; l'invalidation d'un de ses membres conduit à une perte de fonction et à la dégradation des autres composants. L'invalidation de la Survivine ou de la kinase Aurora B par ARN interférence induit des défauts mitotiques majeurs : non-alignement sur la plaque métaphasique, problème de ségrégation équitable des chromosomes et augmentation de la ploï-die cellulaire (Figure 2). Ces expériences confirment le rôle clé de Survivine et de ses partenaires au cours de la mitose. Caractéristiques des composants de ce complexeINCENP (inner centromere protein antigens 135/155kDa) est l'ancêtre des protéines passagères, cette protéine ancre le complexe dans ses diverses destinations [5] ; Boréaline est la petite dernière, identifiée en 2004 [6]. Aurora B est le seul membre à activité enzymatique; c'est une kinase mitotique membre de la famille des Aurora kinases [7]. Survivine est la plus petite protéine du complexe [8,9]. Elle est très conservée au cours de l'évolution > Au cours de la mitose, la cellule parentale donne naissance à deux cellules filles rigoureusement identiques. La nature s'est dotée de systèmes contrôle-qualité très stricts ; une première vérifi-cation lors de la séparation des deux lots de chromosomes et une deuxième lors du clivage en deux cellules filles. Le « complexe passager » joue un rôle clé à la fois dans la progression mitotique et lors de l'étape de cytodiérèse. INCENP, Boréaline, la kinase Aurora B et Survivine sont les constituants de ce régulateur mitotique. Deux protéines sont prépondérantes au sein de ce complexe : la protéine Aurora B par son activité kinase et la protéine Survivine. Comment la plus petite protéine du complexe assure-t-elle un rôle majeur ? C'est ce que nous vous proposons de découvrir. Article disponible sur le site

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Distinct Dynamics of Aurora B and Survivin During Mitosis

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Poriferan survivin exhibits a conserved regulatory role in the interconnected pathways of cell cycle and apoptosis

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