Coherent diffraction of single Rice Dwarf virus particles using hard X-rays at the Linac Coherent Light Source

Munke, Anna; Andreasson, Jakob; Aquila, Andrew; Awel, Salah; Ayyer, Kartik; Barty, Anton; Bean, Richard; Berntsen, Peter; Bielecki, Johan; Boutet, Sébastien; Bucher, Maximilian; Chapman, Henry N.; Daurer, Benedikt J.; DeMi̇rci̇, Hasan; Elser, Veit; Fromme, Petra; Hajdu, János; Hantke, Max F.; Higashiura, Akifumi; Hogue, Brenda G.; Hosseinizadeh, Ahmad; Kim, Yoonhee; Kirian, Richard A.; Reddy, Hemanth K. N.; Lan, Ti Yen; Larsson, Daniel; Liu, Haiguang; Loh, N. Duane; Maia, Filipe R. N. C.; Mancuso, Adrian P.; Mühlig, Kerstin; Nakagawa, Atsushi; Nam, Daewoong; Nelson, Garrett; Nettelblad, Carl; Okamoto, Kenta; Ourmazd, A.; Rose, M. Franklin; Schot, Gijs van der; Schwander, Peter; Seibert, M.; Sellberg, Jonas A.; Sierra, Raymond G.; Song, Changyong; Svenda, Martin; Tı̂mneanu, Nicuşor; Vartanyants, Ivan A.; Westphal, Daniel; Wiedorn, Max O.; Williams, Garth J.; Xavier, P. Lourdu; Yoon, Chun Hong; Zook, James

doi:10.1038/sdata.2016.64

Cited by 71 publications

(50 citation statements)

References 38 publications

(37 reference statements)

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…Второй характерной чертой полученных результатов является чрезвычайно низкое, по меркам биологической кристаллографии, разрешение собранных наборов данных, обусловленное причинами, о которых шла речь выше. Среди полученных результатов выделяется недавно опубликованная работа [4], авторам которой удалось зарегистрировать рассеянные фотоны в зоне разрешения до 5.9 Å, что кардинально меняет оценку возможностей при работе с изолированными частицами. Следует также отметить, что результаты были получены для существенно меньшего по размерам объекта (около 700 Å в диаметре), нежели объекты, отраженные на рисунке 2.…”

Section: рис 1 схема рентгеновского дифракционного экспериментаunclassified

“…Предельную величину мощности имеющихся в настоящее время рентгеновских лазеров можно охарактеризовать величиной 4 10  J фотонов/Å 2 за импульс. С вводом в строй новых XFEL планируется повышение этого предела на два, а в более отдаленной перспективе на четыре порядка.…”

Section: рис 1 схема рентгеновского дифракционного экспериментаunclassified

See 1 more Smart Citation

The biological crystallography without crystals

Лунин¹,

Lunin²

2017

Math.Biol.Bioinf.

View full text Add to dashboard Cite

Аннотация. Основным препятствием на пути к определению атомной структуры биологических макромолекул методом рентгеновского структурного анализа является необходимость получения монокристаллов исследуемого объекта. Эта необходимость связана со сложностями экспериментальной регистрации рассеяния отдельной молекулой. Однако получить кристаллы удается далеко не для всех исследуемых биологических объектов. Развитие техники эксперимента, в частности, ввод в строй рентгеновских лазеров на свободных электронах, позволяет подойти к практическому решению проблемы регистрации рассеяния изолированной частицей изучаемого объекта и, тем самым, к получению информации о трехмерной структуре некристаллических биологических объектов методами рентгеновской дифракции. Дискретизация экспериментальных данных рассеяния изолированной частицей делает задачу определения структуры объекта эквивалентной задаче биологической кристаллографии, что позволяет распространить методы биологической кристаллографии на исследование изолированных биологических частиц (отдельных клеток, органелл, молекулярных машин и, в перспективе, биологических макромолекул). В данной статье обсуждается положение дел в этой области, возникающие проблемы и пути их решения. Ключевые слова: рентгеновская кристаллография, фазовая проблема, XFEL, рассеяние изолированной частицей. ВВЕДЕНИЕРентгеноструктурный анализ монокристаллов является на сегодняшний день основным экспериментальным методом, позволяющим определять структуры биологических макромолекул и их комплексов с атомным разрешением. Этот метод широко применяется на практике и, в настоящее время, открытый для доступа банк белковых структур -Protein Data Bank -содержит информацию о более сотни тысяч макромолекулярных структур, определенных таким путем. Альтернативные подходы (электронная микроскопия, ядерный магнитный резонанс, дифракция нейтронов и электронов), хотя и достигли в последние годы колоссального прогресса, имеют ряд своих ограничений и сложностей и уступают еще по массовости применения рентгеноструктурному анализу. Основным препятствием на пути рентгеноструктурного исследования является необходимость приготовления образца исследуемого объекта в виде монокристалла, что является в ряде случаев весьма сложной задачей и служит основным фактором, лимитирующим применение метода. Развитие и автоматизация  lunin@impb.psn.ru

show abstract

Section: рис 1 схема рентгеновского дифракционного экспериментаunclassified

The biological crystallography without crystals

Лунин¹,

Lunin²

2017

Math.Biol.Bioinf.

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…The current 3D resolution of SPI is about 10 nm. The CXI nanofocusing data showed a post-sample aperture [179] limited resolution close to 5.9 Å [180]. Figure 8 shows the calculated photons number vs resolution (Q).…”

Section: Detector and Data Analysismentioning

confidence: 99%

“…Elevated photon counts from the sample are visible up to an angle commensurate with 5.9 Å resolution, this being the resolution limit set by the angular acceptance of a post-sample aperture. (reproduced with permission from [180]. Copyright Springer Nature, 2016).…”

mentioning

confidence: 99%

Current Status of Single Particle Imaging with X-ray Lasers

Sun

Fan

et al. 2018

Applied Sciences

View full text Add to dashboard Cite

Abstract:The advent of ultrafast X-ray free-electron lasers (XFELs) opens the tantalizing possibility of the atomic-resolution imaging of reproducible objects such as viruses, nanoparticles, single molecules, clusters, and perhaps biological cells, achieving a resolution for single particle imaging better than a few tens of nanometers. Improving upon this is a significant challenge which has been the focus of a global single particle imaging (SPI) initiative launched in December 2014 at the Linac Coherent Light Source (LCLS), SLAC National Accelerator Laboratory, USA. A roadmap was outlined, and significant multi-disciplinary effort has since been devoted to work on the technical challenges of SPI such as radiation damage, beam characterization, beamline instrumentation and optics, sample preparation and delivery and algorithm development at multiple institutions involved in the SPI initiative. Currently, the SPI initiative has achieved 3D imaging of rice dwarf virus (RDV) and coliphage PR772 viruses at~10 nm resolution by using soft X-ray FEL pulses at the Atomic Molecular and Optical (AMO) instrument of LCLS. Meanwhile, diffraction patterns with signal above noise up to the corner of the detector with a resolution of~6 Ångström (Å) were also recorded with hard X-rays at the Coherent X-ray Imaging (CXI) instrument, also at LCLS. Achieving atomic resolution is truly a grand challenge and there is still a long way to go in light of recent developments in electron microscopy. However, the potential for studying dynamics at physiological conditions and capturing ultrafast biological, chemical and physical processes represents a tremendous potential application, attracting continued interest in pursuing further method development. In this paper, we give a brief introduction of SPI developments and look ahead to further method development.

show abstract

“…The initiative consists of over 100 scientists from 20 international institutions and covers all aspects of SPI, from ultrafast X-ray induced damage processes to sample delivery and algorithm development. Recently, the SPI initiative reported scattering data from rice dwarf virus particles out to 3.0 Å (with scattering signals significantly above background) [65], and have pushed the state-of-the-art for 3D image reconstruction to below 10 nm [66].…”

Section: Coherent X-ray Imaging At the Nanoscale-heterogeneity And Dymentioning

confidence: 99%

The Linac Coherent Light Source: Recent Developments and Future Plans

et al. 2017

View full text Add to dashboard Cite

Abstract:The development of X-ray free-electron lasers (XFELs) has launched a new era in X-ray science by providing ultrafast coherent X-ray pulses with a peak brightness that is approximately one billion times higher than previous X-ray sources. The Linac Coherent Light Source (LCLS) facility at the SLAC National Accelerator Laboratory, the world's first hard X-ray FEL, has already demonstrated a tremendous scientific impact across broad areas of science. Here, a few of the more recent representative highlights from LCLS are presented in the areas of atomic, molecular, and optical science; chemistry; condensed matter physics; matter in extreme conditions; and biology. This paper also outlines the near term upgrade (LCLS-II) and motivating science opportunities for ultrafast X-rays in the 0.25-5 keV range at repetition rates up to 1 MHz. Future plans to extend the X-ray energy reach to beyond 13 keV (<1 Å) at high repetition rate (LCLS-II-HE) are envisioned, motivated by compelling new science of structural dynamics at the atomic scale.

show abstract

Coherent diffraction of single Rice Dwarf virus particles using hard X-rays at the Linac Coherent Light Source

Cited by 71 publications

References 38 publications

The biological crystallography without crystals

The biological crystallography without crystals

Current Status of Single Particle Imaging with X-ray Lasers

The Linac Coherent Light Source: Recent Developments and Future Plans

Contact Info

Product

Resources

About