Bacterial formate hydrogenlyase complex

Abstract

Significance The isolation of an active formate hydrogenlyase is a breakthrough in understanding the molecular basis of bacterial hydrogen production. For over 100 years, Escherichia coli has been known to evolve H 2 when cultured under fermentative conditions. Glucose is metabolized to formate, which is then oxidized to CO 2 with the concomitant reduction of protons to H 2 by a single complex called formate hydrogenlyase, which had been genetically, but never biochemically, characterized. In this study, innovative molecular biology and electrochemical experiments reveal a hydrogenase enzyme with the unique ability to sustain H 2 production even under high partial pressures of H 2 . Harnessing bacterial H 2 production offers the prospect of a source of fully renewable H 2 energy, freed from any dependence on fossil fuel.

Uropathogenic enterobacteria use the yersiniabactin metallophore system to acquire nickel

“…Deletion of the [NiFe]-hydrogenase-containing formate hydrogenlyase complex, which is involved in mixed-acid fermentation of glucose (24), resulted in decreased UPEC fitness in a murine UTI model (9). Nickel-dependent urease catalyzes the hydrolysis of urea to ammonia and carbon dioxide and is common in Klebsiella and Proteus, where it is recognized as a classic urovirulence factor (25).…”

Membrane Potential as a Regulation Mechanism of Periplasmic Nitrite Reductase Activity: A Mathematical Model

“…Ряд экспериментальных данных [8,14,6,13,16,17] позволяет сделать предположение, что в формировании протонного градиента в условиях анаэробного дыхания на нитрите может участвовать Fdh-H форматдегидрогеназа, активные сайты которой расположены в цитоплазме. Предпосылкой служат данные [6], что в условиях хемостата Fdh-H дегидрогеназа является единственной форматдегидрогеназой, экспрессия которой зависит от концентрации нитрита в среде, и профиль этой экспрессии удивительно напоминает таковой для nrf оперона, кодирующего структуру NrfА нитритредуктазы [7].…”

“…Форматгидрогенлиазный комплекс FHL-1, помимо Fdh-H дегидрогеназы, содержит гидрогеназу Hyd-3, а FHL-2 -гидрогеназу Hyd-4 [14,16]. Рассмотрим возможности обоих комплексов с точки зрения их участия в формировании дыхательной цепи в выше описанных условиях.…”

“…Это предположение не вступает в противоречие с каталитическими свойствами ферментов. Известно, что константы Михаэлиса для Hyd-1 и Hyd-2 по отношению к водороду имеют на порядок более низкие значения (2-4 мкМ), чем Hyd3 (34 мкМ) [22,23,16], что создает реальную возможность утилизации H 2 в периплазме при появлении в среде акцепторов электронов, в частности, нитрита. Учитывая данные [18,24], согласно которым в анаэробных условиях in vivo Hyd-1 гидрогеназа не участвует в потреблении H 2 , выбор был остановлен на гидрогеназе Hyd-2, физиологические условия функционирования которой (рН опт ~ 6-8) [22] не исключают возможности ее участия в формировании респираторной цепи с NrfA редуктазой в глюкозо-лимитирующих условиях стационарного роста культуры в хемостате.…”

“…Эта возможность просматривается в структуре HycD/HycC субъединиц Hyd-3 фермента, обладающих значительным сходством с респираторным комплексом НАДН:хиноноксидоредуктазы (Complex 1) [27,16,28], и продемонстрирована в экспериментах у двойных мутантов c делециями оперонов hya [Hyd-1] и hyb [13], проведенных при рН = 6.5 в ферментирующих условиях, что совпадает с условиями роста клеток в проточном хемостате [20] в отсутствие нитрита. В случае прямой транслокации протонов через FHL-1 комплекс, механизм формирования мембранного потенциала будет идентичен таковому с участием FHL-2 комплекса, который рассматривается далее.…”