A review of the nature, role, and function of dentin non‐collagenous proteins. Part II: enzymes, serum proteins, and growth factors

Abstract

Part I was an overview of the role and function of proteoglycans and glycoproteins in the pulpo–dentin complex; part II will focus on enzymes, serum proteins, and growth factors. This review will discuss current knowledge regarding matrix metalloproteinases (MMPs), cathepsins, serum proteins, and growth factors in dentin and the related dentin–pulp complex in an attempt to better understand their nature, role, and function in the dentin extracellular matrix (ECM) environment. Dentin formation in physiological and pathological conditions has been widely studied. However, the regulation and involvement of non‐collageneous enzymes, serum proteins, and growth factors are still not completely elucidated. MMPs, a family of 23 endopeptidases in humans, are collectively capable of degrading virtually all ECM components, and their specific tissue inhibitors (TIMPs: tissue inhibitors of matrix metalloproteinases) participate in organo‐ and morphogenesis, physiological tissue turnover, and pathological tissue destruction. Similarly, the lysosomal cysteine proteinases (cathepsins) are capable of degrading ECM proteins such as collagen, laminin, fibronectin, and proteoglycans. These enzymes are implicated in a variety of pathological conditions, especially in diseases involving tissue re‐modeling states. Dentin also contains serum‐derived proteins (such as albumin, immunoglobulins, and transferrin), and a variety of growth factors in the mineralized ECM are available for release during demineralization or other injury. A detailed description of the components of the above‐mentioned dentin non‐collageneous proteins will be summarized in this literature review.

Análise do efeito de substâncias liberadas por adesivos dentinários sobre a atividade e a expressão gênica de proteases da matriz extracelular (MMPs e CTs) em células-tronco da polpa dentária humana

“…Foram assim denominadas devido à dependência aos íons metálicos para desempenhar atividades catalíticas Nagase, 2003;Tallant et al, 2010;Mazzoni et al, 2012). As MMPs podem ser secretadas por alguns tipos celulares ou mesmo encontrarem-se ancoradas à membrana plasmática das células.…”

“…O pró-domínio possui um resíduo cisteína em seu interior, que em associação com o íon zinco do domínio catalítico, resulta na exclusão da molécula de água. Quando essa associação zinco-cisteína é interrompida, quer seja por uma mudança conformacional quer seja por proteólise, o resíduo cisteína é removido e substituído por água, o que torna a enzima ativa (Mazzoni et al, 2012).…”

“…Por exemplo, as gelatinases MMP-2 e MMP-9 podem degradar diversos tipos de colágenos, especialmente o colágeno do tipo I e IV (Nagase et al, 2006;Kern, 2009;Mazzoni et al, 2012). Nagase, 2003;Tallant et al, 2010).…”

“…Após esses estudos iniciais, outros autores apresentaram diferentes técnicas e métodos capazes de confirmar a atividade colagenolítica das MMPs presentes nesse substrato (Mazzoni et al, 2006), de localizar as MMPs em diferentes profundidades de dentina (Sulkala et al, 2007;Mazzoni et al, 2007;Boushell et al, 2008;Niu et al, 2011), e identificar que essas proteases possuem um papel central na degradação da matriz dentinária incompletamente infiltrada por resina em restaurações adesivas (Lehmann et al, 2009;De Munck et al, 2010;Mazzoni et al, 2012;Mazzoni et al, 2013).…”

“…Diversos estudos confirmaram a ativação dessas proteases após a utilização de sistemas adesivos na dentina (Mazzoni et al, 2006;De Munck et al, 2010;Mazzoni et al, 2012;Mazzoni et al, 2013;Tezvergil-Mutluay et al, 2013). Apesar desses trabalhos, em geral, levantarem a hipótese de que a aplicação desses materiais poderia provocar a liberação das mesmas proteases a partir da polpa dentária, o que potenciaria os efeitos de degradação sobre a camada híbrida, poucos estudos investigaram essa possibilidade (Lehmann et al, 2009;Liu et al, 2011).…”