O composto 5-(4-pyridinyl)-1,3,4-oxadiazole-2-thiol (Hpyt) adsorve espontaneamente sobre ouro formando SAMs ("Self-Assembled Monolayers") que, de acordo com os resultados eletroquímicos e de STM ("Scanning Tunneling Microscopy"), contêm poros através dos quais as moléculas dos complexos [Fe(CN) 6 ] 4-, a dependência da corrente faradáica com o pH da solução eletrolítica permitiu o cálculo do pKa da molécula de Hpyt adsorvida sobre ouro (4,2). Os parâmetros termodinâmicos, H ads and G ads , para o processo de adsorção desta molécula foram estimados em -20,01 e -39,39 kJ mol -1 , respectivamente, utilizando-se o modelo de Langmuir. O processo redox da metaloproteína citocromo c foi estudado utilizando-se a SAM de Hpyt. A constante de velocidade heterogênea de transferência de elétrons foi calculada em 2,29 10 -3 cm s -1 .5-(4-pyridinyl)-1,3,4-oxadiazole-2-thiol (Hpyt) spontaneously adsorbs on gold forming SAMs (self-assembled monolayers) that, based on STM (Scanning Tunneling Microscopy) and electrochemical data, contain pinholes through which [Fe(CN) 6 ] 4-and [Ru(NH 3 ) 6 ] 3+ probe molecules access the underlying gold electrode. For the former molecule, the dependence of the faradaic current on the electrolyte solution pH value allowed the evaluation of the surface pKa as 4.2. The thermodynamic parameters H ads and G ads for the Hpyt adsorption process could be described by the Langmuir model and were calculated as -20.01 and -39.39 kJ mol -1 , respectively. Electrodic redox reaction of cytochrome c metalloprotein was accessed by using the Hpyt SAM with a heterogeneous electron transfer rate constant of 2.29 10 -3 cm s -1 .

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O processo redox da metaloproteína cyt c foi observado através da utilização de eletrodos de ouro modificados com os complexos [Ru(CNPy)(NH 3) 4 (1,4-dt)] 2+ e [Ru(CNPy)(NH 3) 4 (pyS)] 2+ , onde CNPy = 4-cianopiridina, pyS = 4-mercaptopiridina e 1,4dt = ditiano. Os valores dos potenciais redox observados indicam a forma in natura da proteína. A forma dos voltamogramas, todavia, é dependente da conformação do complexo modificador sobre a superfície que, por sua vez, foi determinada por SERS. Os potenciais de dessorção redutiva, observados em-0,52 e-0,64 V vs Ag|AgCl|Clpara os complexos [Ru(CNPy)(NH 3) 4 (1,4-dt)] 2+ e [Ru(CNPy)(NH 3) 4 (pyS)] 2+ , respectivamente, são indicativos do tipo de ligação com a superfície e da capacidade π retiradora do ligante CNpy. The redox process of the cyt c metalloprotein was assessed by the cationic SAMs formed with [Ru(CNPy)(NH 3) 4 (1,4-dt)] 2+ and [Ru(CNPy)(NH 3) 4 (pyS)] 2+ complexes on gold, where CNPy = 4-cyanopyridine, pyS = 4-mercaptopyridine and 1,4-dt = dithiane. The observed cyt c redox potentials are indicative of the native protein form. The voltammograms, however, were observed to be affected by the conformation of the modifiers, determined by SERS spectroscopy. The [Ru(CNPy)(NH 3) 4 (pyS)] 2+ complex, which exhibits trans conformation on the surface, presented a well-defined voltammogram. On the other hand, the gauche conformation of the [Ru(CNPy)(NH 3) 4 (1,4-dt)] 2+ SAM seems to make the assessment of the cyt c hET reaction difficult. The reductive desorption potentials, at-0.52 and-0.64 V vs Ag|AgCl|Clfor the [Ru(CNPy)(NH 3) 4 (1,4-dt)] 2+ and [Ru(CNPy)(NH 3) 4 (pyS)] 2+ SAMs, respectively, are indicative of the bonding mode with the surface and the π withdrawing capability of the CNpy ligand.

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