SummaryIn the present work we report the intraceIlular esterolytic activities of Lactobacillus helveticus, L. bulgaricus, L. lactis and. L. acidophilus using several nitrophenyl derivatives of fatty acids. AIl the tested lactobacilli show activities towards derivatives up to five carbons. P-nitrophenyl derivatives were hydrolysed significantly faster than the O-nitrophenyl derivatives. L. lactis and L. acidophilus strains can be distinguished from the strains of L. bulgaricus and L. helveticus by their higher esterase activities.After electrophoretic separation in 7 % acrylamide gels, zymograms showed three main bands distributed from RF 0.5 to RF 0.3 for L. helveticus. From L. bulgaricus, four bands were distinguished, three of them with electrophoretic mobilities similar to main bands in L. helveticus. Sorne of the L. acidophilus and L. lactis strains were distinguished by the presence of up to three addition al bands of lower electrophoretic mobility.On the other hand, the specifie activity of esterase increased gradually during the growth of L. helveticus. The trend was different for the esterase system of L. bulgaricus since activity was almostsimilar during the different stages of growth.Generally, the optimum temperature for esterase production by the thermophilic lactobaciIli was found to be 40-45°C. Little specifie activity was detected after cell growth either at 35 or 55°C.In conclusion, thermophilic lactobacilli possess a complex esterolytic system. It is specifie towards short chain fatty acids. Unfortunately, difIerences between strains are two little for use of these results as a tool for the taxonomy of Lactobacilli. However, this type of enzymatic activities could be used as an indicator for the detection and the control of strains in mixed lactic acid bacteria cultures. L'activité spécifique estérasique augmentait graduellement au cours de la croissance de L. helveticus. Le maximum de production était observé au début de la phase stationnaire de croissance. La tendance était différente pour L. bulgaricus puisque l'activité spécifique estérasique était presque identique pour toutes les phases de croissance. D'autre part, la température optimum de production était 40-45°C. Les activités spécifiques diminuaient notablement si les cellules étaient produites à 35 ou 55°C.En conclusion, les lactobacilles thermophiles possèdent un riche équipement en activités estérasiques spécifiques des acides gras à courte chaîne. Les différences entre espèces ne sont pas assez marquées pour pouvoir être utilisées dans un but taxonomique. Cependant, la présence de ce type d'activité est intéressante dans une optique de caractérisation précise des souches d'intérêt technologique et pourrait servir de « marqueur» pour suivre la croissance des souches utilisées en mélange, par exemple.
La température optimum des aminopeptidases était de 35 ou de 40°C, celle de toutes les dipeptidases de 35°C à l'exception de celle de L. helveticus qui était de 30°C. Le pH optimum des différentes activités était proche de la neutralité et variait selon les enzymes de pH 7,0 à 6,0.Certaines de ces activités n'étaient pas inhibées par l'éthylène diamine tétracétique. Celles qui y sont sensibles étaient réactivées par les ions cobalt ou magnésium. La plupart de ces enzymes, sauf une dipeptidase de L. bulgaricus, montraient aussi une sensibilité au parahydroxymercuribenzoate et au phénylméthylsulfonyl fluorure laissant supposer l'intervention de groupes sulfhydryles ou séryles dans leur site actif.
The intracellular peptide hydrolase activities of Leuconostoc species were determined using various aminopeptidase, dipeptidase, carboxypeptidase substrates, and casein. The activities were separated by disc gel electrophoresis. All strains had aminopeptidase activity as determined with amino acid ß-napthylamides and dipeptidase. All strains also showed bands or true dipeptidase activities on a large number of dipeptidase.
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